Из названных белков ферментом является: Ферменты – биологические катализаторы. Значение ферментов

описание, роль, свойства, функция и особенности :: SYL.ru

В каждой клетке организме постоянно происходят сотни различных биохимических процессов. Все они сопровождаются распадом и окислением питательных веществ, поступающих извне.

Процессы сложные, многосоставные, и об их особенностях можно рассказывать долго. Но все они протекают быстро благодаря катализаторам биохимических реакций, которыми являются белки-ферменты.

Что они собой представляют? Какова их роль, свойства, функции? Об этом сейчас речь и пойдет.

Определение

Итак, белок-фермент – это совокупность сложных молекул белка и рибосом либо их целые комплексы. Именно они ускоряют все происходящие в живых системах химические реакции. Происходит это, разумеется, определенным образом.

Каждый фермент «свернут» в определенную структуру. И он ускоряет конкретную, соответствующую его характеристикам реакцию. Кстати, в таком «тандеме» реагенты именуют субстратами. А получившиеся в результате реакции вещества – продуктами.

Ферменты по отношению к субстратам весьма специфичны. Аденозинтрифосфатазы, например, катализируют исключительно отщепление остатков фосфорной кислоты от аденозинтрифосфорной. Другой пример – киназа фосфорилазы. Она, в свою очередь, переносит к субстрату остатки только фосфорной кислоты.

Регуляция активности

Белки-ферменты могут действовать по-разному. Их активность регулируется двумя типами веществ:

Активаторы. Вследствие их воздействия активность повышается. При ассоциации с ДНК эти вещества усиливают транскрипцию определенного гена. Яркий пример – Gal8. Он активирует гены, которые ответственны за усвоение дрожжами галактозы.
Ингибиторы. Они, как можно предположить, активность понижают, задерживая течение физико-химических и физиологических процессов. В качестве примера можно привести гидрохинон. Это ароматическое органическое соединение является ингибитором окисления бензальдегида.

К слову, синтезируются белки-ферменты на рибосомах. Эти органеллы производят их из аминокислот, основываясь на генетическую информацию.

Состав

Есть еще множество вопросов, касающихся белков-ферментов, расщепляющие различные вещества, поступающие в организм. Почему, например, их молекулы больше, чем у субстратов? И каким вообще образом аминокислоты, которые сами не могут ускорять химические реакции, создают мощнейшие каталитические системы, соединяясь в специфические последовательности?

Но зато медицине многое известно об их составе. Каждый фермент представляет собой соединение собственно белковых частей и связанные с ними активные центры. В их молекулах принято отличать активный А-центр – это место в пространственной структуре, с которым контактирует субстрат S. Также есть белковая часть – ее именуют либо апоэнзимом, либо апоферментом.

Можно еще объяснить иначе. Ферменты образованы из полипептидов – это такие вещества, которые состоят из остатков аминокислот. А те, в свою очередь, являются органическими соединениями, содержащие в себя как аминные, так и карбоксильные группы.

Специфика воздействия

Состоящие из остатков аминокислот белки-ферменты обеспечивают одну либо несколько однотипных реакций (каждый).

К примеру, жиры внутри клеток и в пищеварительном тракте расщепляются липазой. Это водорастворимый фермент, не действующий на белки и полисахариды. В то же время вещество, расщепляющее гликоген или крахмал, не оказывает никакого эффекта на жиры.

Интересно, что каждый молекула фермента осуществляет от нескольких тысяч до миллионов действий в минуту. В ходе этих процессов белок не расходуется вообще. Наоборот, он образует симбиоз с реагирующими веществами, ускоряя их превращения. После окончания он выходит из реакции в неизменном виде.

Свойства

Их тоже надо рассмотреть, изучая роль белков-ферментов. Вообще, свойства этих веществ можно выделить в такой список:

Способность путем высаливания осаждаться из растворов.
Амфотерность.
Электрофоретическая подвижность.
Способность к кристаллизации.
Высокая специфичность действия.
Зависимость реакции от рН-среды, активаторов, ингибиторов и температуры.

Последние качества обусловлены регулируемой активностью ферментов. Благодаря этой специфике удается изменять скорость превращения веществ вы зависимости от условий среды, в которых они находятся.

Интересно, что у некоторых белков-ферментов, расщепляющих жиры, углеводы и прочие элементы, есть стереохимическая специфичность. Так называется их способность катализировать превращение лишь одного стереоизомера субстрата. К примеру, фумароза способна расщепить исключительно транс-изомер-фумаровую кислоту. Взаимодействовать с cis-изомером она уже не будет.

Зависимость от температуры

Она довольно весомая. С повышением температуры на каждые десять градусов скорость ферментативной реакции увеличивается примерно в два-три раза.

Но, если сравнивать с минеральными катализаторами, то закономерность эта дает о себе знать только в конкретном температурном интервале, который может варьироваться от 0°C до 37-40 °C.

Когда же фермент начинает работать на максимуме? Наибольшая активность проявляется тогда, когда и температура достигает предела в 40 °C. Если она поднимется еще выше, то начнется денатурация.

Ферменты, подчиняющиеся данной закономерности, принято называть термолабильностью. Это – ключевое качество, отличающие белки от минеральных катализаторов.

Но есть среди ферментов термостабильные соединения, на которые высокие температуры негативно не воздействуют. Более того, некоторые из них их выдерживают, и даже под их влиянием проявлять максимальную активность. К таковым относится миокиназа мышц. Она сохранит активность даже в том случае, если температура достигнет 100 °C.

При 0 °C ферментативная реакция практически прекращается. Но это ингибирование обратимо. При нормальном температурном режиме активность вещества восстановится. Это доказывают ферменты, которые были выделены из туши мамонтов, годами находившихся в условиях ледникового периода. При создании нормальной температуры они проявляли хорошую активность.

А некоторые ферменты и при низкой температуре ее демонстрируют. Например, амилаза картофеля. При -4 °C она действует в разы более активно, чем при плюсовых показателях. Кстати, этим обусловлен сладковатый вкус слегка замерзшей картошки.

Классификация

Рассказывая об особенностях и функциях белков-ферментов, нужно отметить, что на данный момент известно более 2000 их видов. Но количество постоянно увеличивается.

Условно ферменты делятся на 6 групп. В качестве критерия классификации выступает характер реакций, который они вызывают.

Также стоит упомянуть, что процесс синтеза или расщепления какого-либо вещества в клетке обычно делится на ряд химических операций. Каждая из них выполняется отдельным белком-ферментом. Группы таких элементов составляют некий биохимический конвейер.

По сути, каждый фермент – это своеобразная молекулярная машина. Благодаря определенному расположению аминокислот и пространственной структуре своих компонентов, он имеет способность узнавать «свой» субстрат среди остальных. Поэтому присоединение выполняется мгновенно, что и обуславливает скорость химических реакций.

Обратные связи

Всем вышеперечисленным не ограничиваются свойства белков-ферментов. Не был отмечен вниманием еще один немаловажный нюанс.

Дело в том, что в белковых молекулах многих ферментов имеются участки, способные узнавать еще и конечный продукт – тот, который, так сказать, «сходит» с полиферментного биохимического конвейера.

Плохо, если его слишком много. Потому что в таком случае активность начального фермента начинает тормозиться. Ничем не лучше, если конечного продукта мало. Потому что тогда фермент активируется.

Собственно говоря, таким образом множество биохимических процессов и происходит. Это – обратные связи, обеспечивающие саморегуляцию. Если задуматься и провести параллель, то такие же принципы прослеживаются в работе современной технике. В природных механизмах, в живых клетках, все аналогично.

Сходство с минеральными катализаторами

Что же, исходя из вышесказанного, можно понять, какую функцию выполняют белки-ферменты. Теперь нужно немного поговорить об их сходствах с минеральными катализаторами. Можно выделить такой перечень:

Ферменты проявляют свое действие в крайне небольших концентрациях. Амилаза способна ускорить гидролиз крахмала, будучи разведенной в пропорциях 1:1000000.
В ходе катализируемой белком реакции он сам не расходуется, покидая ее в неизменном виде (это уже упоминалось ранее).
Ферменты не смещают химическое равновесие. Эти вещества могут ускорить как обратную, так и прямую реакцию. Направленность определит концентрация исходных субстратов, а также конечных продуктов.
Ферменты не способны инициировать реакцию. Они только влияют на скорость химических превращений.
Они уменьшают уровень энергии активации. Ферменты могут обеспечить течение реакции, обойдя так называемый энергетический барьер.

Последний факт особенно интересен. Такая особенность обусловлена тем, что фермент в ходе своей реакции начинает взаимодействовать с субстратом, образуя промежуточное соединение – фермент-субстратный комплекс.

Что же происходит? Конформация субстрата меняется, ковалентные связи напрягаются, а потому энергии, необходимой для разрыва, требуется меньше.

Как можно видеть, казалось бы сложный процесс на самом деле можно очень просто объяснить, если вникнуть в подробности.

Сайт учителей биологии МБОУ Лицей № 2 города Воронежа

Основные свойства и функции белков

Аминогруппа позволяет аминокислотам выступать в роли оснований и реагировать с кислотами.

Благодаря этому аминокислоты и белки служат буферами, т. е. противодействуют изменениям кислотности и щёлочности, защищая протоплазму клетки.

Для белковой молекулы характерны ещё два свойства: денатурация и ренатурация.

Денатурация — это утрата белковой молекулой своей структурной организации. Она может быть вызвана изменением температуры, обезвоживанием, изменением кислотности раствора и другими воздействиями. Сначала разрушается четвертичная структура (самая слабая), затем третичная, вторичная и при наиболее жёстких условиях первичная.

Если изменение условий среды не приводит к разрушению первичной структуры молекулы, то при восстановлении нормальных условий среды полностью воссоздаётся структура белка. Такой процесс носит название

ренатурации.

Явление денатурации белка знакомо всем: каждый наблюдал, как прозрачное жидкое содержимое яйца после нагревания становится плотным и непрозрачным.

Свойство ренатурации широко используется в медицинской и пищевой промышленности для приготовления некоторых медицинских препаратов, например антибиотиков, для получения пищевых концентратов, сохраняющих длительное время в высушенном виде свои питательные свойства.

Функции белков в клетке

Функция	Пояснение
Каталитическая	Самый многообразный и наиболее специализированный класс белков — это ферменты. Они отвечают за работу точно и гибко согласованной системы взаимозависимых химических реакций, в результате совместного протекания которых возможна жизнь
Структурная	Белки участвуют в формировании клеточных и внеклеточных структур, например, входят в состав клеточных мембран (липопротеиды и гликопротеиды), волос (кератин), сухожилий (коллаген) и др.
Двигательная	Сократительные белки — актин и миозин — обеспечивают сокращение мышц у многоклеточных животных
Транспортная	В клеточных мембранах присутствуют особые транспортные белки, способные связывать некоторые вещества, например, глюкозу, аминокислоты и переносить их внутрь клеток. Гемоглобин транспортирует кислород и частично углекислый газ
Регуляторная	Некоторые гормоны имеют белковую природу. Например, инсулин, регулирующий уровень глюкозы в крови
Защитная	Иммуноглобулины (или антитела) обладают способностью распознавать проникшие в организм чужеродные белки или микроогранизмы и обезвреживать их. Фибриноген и протромбин участвуют в процессе свертывания крови и предохрняют организм от кровопотерь. Токсины также можно отнести к белкам, выполняющим защитную функцию
Энергетическая	При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж энергии.
Запасающая	Альбумин яиц и казеин молока — резервные белки животных
Сигнальная	В мембраны клеток встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды и передавать, таким образом, сигналы в клетку

Белки-ферменты

Ферменты (лат. fermentum — закваска) — специфические белковые катализаторы, присутствующие во всех живых клетках. Почти все биохимические реакции, протекающие в любом организме, катализируются соответствующими ферментами.

Вещество, на которое оказывает действие фермент, называется субстратом. Вещества, получающиеся в результате ферментативной реакции, называются продуктами реакции.

Направляя и регулируя обмен веществ, ферменты играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности.

Классификация ферментов

Обычно ферменты именуют по типу катализируемой реакции, добавляя к названию субстрата суффикс

-аза (например, лактаза — фермент, участвующий в превращении лактозы). Таким образом, у различных ферментов, выполняющих одну функцию, будет одинаковое название. Такие ферменты различают по другим свойствам, например по оптимальному pH (щелочная фосфатаза) или локализации в клетке (мембранная АТФ-аза).

По типу катализируемых реакций ферменты подразделяются на 6 классов:

Оксидоредуктазы катализируют окисление или восстановление (например, каталаза, алкогольдегидрогеназа).
Трансферазы катализируют перенос химических групп с одной молекулы субстрата на другую (например, киназы, переносящие фосфатную группу с молекулы АТФ).

Гидролазы катализируют гидролиз химических связей (к этому классу относится большинство пищеварительных ферментов, например, пепсин, трипсин, амилаза, липаза).
Лиазы катализируют разрыв химических связей без гидролиза с образованием двойной связи в одном из продуктов.
Изомеразы катализируют структурные или геометрические изменения в молекуле субстрата.
Лигазы катализируют образование химических связей между субстратами за счет гидролиза АТФ (например, ДНК-полимераза).

Строение и механизм действия ферментов

По химической природе ферменты — это глобулярные белки, состоящие либо только из аминокислот, либо в их состав входит небелковый компонент, называемый

кофактором.

Кофакторы могут быть как неорганическими молекулами (например, ионы металлов), так и органическими (например, гем гемоглобина). Кофакторы органической природы, способные отделяться от фермента, называют еще коферментами. Роль коферментов часто играют витамины.

В молекуле фермента выделяют особую часть — активный центр. Это небольшой участок молекулы (от 3 до 12 аминокислотных остатков), где происходит связывание субстрата (или субстратов) и образуется фермент-субстратный комплекс.

Свойства реакций ферментативного катализа

1. Строгая специфичность. Ферменты проявляют строгую специфичность, то есть один фермент катализирует только одну реакцию.

2. Высокая скорость. Благодаря ферментам биохимические реакции протекают с огромной скоростью. Скорость ферментативных реакций в десятки тысяч раз выше скорости реакций, идущих с участием неорганических катализаторов.

Факторы, влияющие на скорость ферментативных реакций

Скорость ферментативных реакций зависит от ряда факторов.

1. Температура. Большинство ферментов может работать при температуре от 0

оС до 40^оС. При более низкой температуре ферменты неактивны, при более высокой подвергаются денатурации. Поскольку белки в сухом состоянии денатурируют значительно медленнее, чем белки в растворенном виде, инактивирование ферментов в сухом состоянии происходит гораздо медленнее, чем в присутствии влаги. Поэтому сухие споры бактерий или сухие семена могут выдержать нагревание до более высоких температур, чем те же споры или семена в увлажненном состоянии.

2. Концентрация субстрата. При высокой концентрации субстрата и при постоянстве других факторов скорость ферментативной реакции пропорциональна концентрации фермента. Скорость реакции растет до тех пор, пока количество молекул субстрата не станет равным количеству молекул фермента. При этом происходит насыщение всех активных центров молекул фермента.

3. Концентрация фермента. Катализ осуществляется всегда в условиях, когда концентрация фермента гораздо ниже концентрации субстрата. Поэтому с возрастанием концентрации фермента растет и скорость ферментативной реакции.

4. рН. Для каждого фермента существует оптимальное значение рН, при котором проявляется максимальная каталитическая активность (например, для пепсина оптимум рН=2,0, а для липазы поджелудочной железы рН=9,0).

5. Активаторы и ингибиторы. Скорость работы некоторых ферментов регулируется особыми веществами — активаторами (ускоряют реакцию) и ингибиторами (замедляют реакцию). Эти вещества способны присоединяться к молекулам фермента и либо облегчать связывание активного центра молекулы фермента с субстратом, либо делать невозможным образование фермент-субстратного комплекса.

Многие ферменты после синтеза белковой цепи претерпевают модификации, без которых фермент не проявляет свою активность. Существует два типа модификации: присоединение химических групп к боковым остаткам полипептидной цепи и расщепление полипептидной цепи.

< Предыдущая страница «Органические вещества клетки. Белки»

Следующая страница «Органические вещества клетки. Нуклеиновые кислоты» >

Переваривание и всасывание белков, пути обмена

При создании данной страницы использовались труды О. А. Тимина (лекции), а также Т. Т. Березова «Биологическая химия»

Редактор: Вадим Антонюк

Навигация:

1) Биологическая роль и структура белков.
2) Переваривание белков в желудке: ферменты, система их активации, оптимум рН, специфичность, продукты переваривания.
3) Роль соляной кислоты в пищеварении.
4) Переваривание белков в кишечнике: ферменты панкреатического и кишечного соков, система их активации, специфичность действия, продукты гидролиза белков.
5) Гниение белков в кишечнике: понятие, химизм образования продуктов гниения и детоксикация ядовитых продуктов в печени.
6) Пути всасывания аминокислот в кишечнике.
7) Тканевой распад белков. Роль шаперонов и убиквитина в этом процессе.
8) Понятие клеточного метаболического пула аминокислот.

Биологическая роль и структура белков.

Белки – это высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, молекулы которых построены из остатков аминокислот.

Все природные белки состоят из небольшого числа сравнительно простых структурных блоков, представленных мономерными молекулами – аминокислотами, связанными друг с другом в полипептидные цепи.

Функции белков:
1) Структурная:

в соединительной ткани – коллаген, эластин, кератин
построение мембран и формирование цитоскелета (интегральные, полуинтегральные и поверхностные белки) – спектрин (поверхностный, основной белок цитоскелета эритроцитов), гликофорин (интегральный, фиксирует спектрин на поверхности)
построение органелл – рибосомы

2) Ферментативная:

Все ферменты являются белками

3) Гормональная:

Регуляция и согласование обмена веществ в разных клетках организма – многие гормо-ны, например, инсулин и глюкагон.

4) Рецепторная:

Избирательное связывание гормонов, биологически активных веществ и медиаторов на поверхности мембран или внутри клеток.

5) Транспортная:

Перенос веществ в крови – липопротеины (перенос жира), гемоглобин (транспорт кислорода), трансферрин (транспорт железа) или через мембраны – Na⁺,К⁺-АТФаза (противоположный трансмембранный перенос ионов натрия и калия), Са²⁺-АТФаза (выкачивание ионов кальция из клетки).

6) Резервная: производство и накопление в яйце яичного альбумина.

7) Питательная: белки грудного молока, белки мышц и печени при голодании.

8) Защитная: наличие в крови иммуноглобулинов, белков свертывания крови.

Подпишись на новости сайта в соцсетях!

Пожалуйста, примите участие в опросах по оценке качества сайта. Важен каждый голос!

Переваривание белков в желудке: ферменты, система их активации, оптимум pH, специфичность, продукты переваривания.

В желудке пища подвергается воздействию желудочного сока, включающего соляную кислоту и ферменты. К ферментам желудка относятся две группы протеаз с разным оптимумом рН, которые упрощенно называют пепсин и гастриксин. У грудных детей основным ферментом является реннин.

Регуляция желудочного пищеварения:

Осуществляется нервными (условные и безусловные рефлексы) и гуморальными механизмами.

К гуморальным регуляторам желудочной секреции относятся гастрин и гистамин. Гастрин выделяется специфичными G-клетками:

в ответ на раздражение механорецепторов,
в ответ на раздражение хеморецепторов (продукты первичного гидролиза белков),
под влиянием n.vagus.

Гастрин стимулирует главные, обкладочные и добавочные клетки, что вызывает секрецию желудочного сока, в большей мере соляной кислоты. Также гастрин обеспечивает секрецию гистамина.

Гистамин, образующийся в энтерохромаффиноподобных клетках (ECL-клетки, принадлежат фундальным железам) слизистой оболочки желудка, взаимодействует с Н₂-рецепторами на обкладочных клетках желудка, увеличивает в них синтез и выделение соляной кислоты.

Закисление желудочного содержимого подавляет активность G-клеток и по механизму обратной отрицательной связи снижает секрецию гастрина и желудочного сока.

Пепсин

Пепсин – эндопептидаза, то есть расщепляет внутренние пептидные связи в молекулах белков и пептидов.

Синтезируется в главных клетках желудка в виде неактивного профермента пепсиногена, в котором активный центр»прикрыт» N-концевым фрагментом. При наличии соляной кислоты конформация пепсиногена изменяется таким образом, что «раскрывается» активный центр фермента, который отщепляет остаточный пептид (N-концевой фрагмент), блокирующий работу фермента, т.е. происходит аутокатализ. В результате образуется активный пепсин, активирующий и другие молекулы пепсиногена.

Оптимум рН для пепсина 1,5-2,0.

Пепсин, не обладая высокой специфичностью, гидролизует пептидные связи, образованные аминогруппами ароматических аминокислот (тирозина, фенилаланина, триптофана), аминогруппами и карбоксигруппами лейцина, глутаминовой кислоты и т.д.

Специфичность действия и механизм активации пепсина

Гастриксин

Его оптимум рН соответствует 3,2-3,5. Наибольшее значение этот фермент имеет при питании молочно-растительной пищей, слабо стимулирующей выделение соляной кислоты и одновременно нейтрализующей ее в просвете желудка. Гастриксин является эндопептидазой и гидролизует связи, образованные карбоксильными группами дикарбоновых аминокислот.

Роль соляной кислоты в пищеварении

Одним из компонентов желудочного сока является соляная кислота. В образовании соляной кислоты принимают участие париетальные (обкладочные) клетки желудка, образующие ионы Н⁺ и переносящие ионы Сl^– из крови в полость желудка.

Функции соляной кислоты:

денатурация белков пищи,
бактерицидное действие,
высвобождение железа из комплекса с белками и перевод его в двухвалентную форму, что необходимо для его всасывания,
превращение неактивного пепсиногена в активный пепсин,
снижение рН желудочного содержимого до 1,5-2,5 и создание оптимума рН для работы пепсина,
стимуляция секреции кишечного гормона секретина.

Механизм образования и секреции соляной кислоты

Переваривание белков в кишечнике: ферменты панкреатического и кишечного соков, система их активации, специфичность действия, продукты гидролиза белков.

Двенадцатиперстная кишка и тонкий кишечник в целом

Покинув желудок, пища подвергается действию панкреатического сока, кишечного сока и желчи.

Сок поджелудочной железы содержит проферменты–трипсиноген, химотрипсиноген, прокарбоксипептидазы, проэластазу. Проферменты в просвете кишечника активируются до трипсина, химотрипсина, карбоксипептидаз и эластазы соответственно. Указанные ферменты осуществляют основную работу по перевариванию белков.

В кишечном соке активны дипептидазы и аминопептидазы. Они заканчивают переваривание белков.

Регуляция кишечного пищеварения

В тонком кишечнике под влиянием низкого рН начинается секреция гормона секретина, который с током крови достигает поджелудочной железы и стимулирует выделение жидкой части панкреатического сока, богатого карбонат-ионами (HCO₃^–).

Также благодаря работе желудочных ферментов в химусе имеется некоторое количество аминокислот, вызывающих освобождение холецистокинина — панкреозимина. Он стимулирует секрецию другой, богатой проферментами, части поджелудочного сока, и секрецию желчи. В образовании желчи одновременно принимает участие секретин, стимулирующий продукцию бикарбонатов эпителием желчных протоков.

В целом нейтрализация кислого химуса в двенадцатиперстной кишке происходит при участии панкреатического сока и желчи. В результате его рН повышается до 7,0-7,5.

Трипсин

Выделяемый в pancreas трипсиноген в двенадцатиперстной кишке подвергается частичному протеолизу под действием фермента энтеропептидазы, секретируемой клетками кишечного эпителия. От профермента отделяется гексапептид (Вал-Асп-Асп-Асп-Асп-Лиз), что приводит к формированию активного центра трипсина.

Трипсин специфичен к пептидным связям, образованным с участием карбоксильных групп лизина и аргинина.

Трипсин может осуществлять аутокатализ, т.е. превращение последующих молекул трипсиногена в трипсин, также он активирует остальные протеолитические ферменты панкреатического сока – химотрипсиноген, проэластазу, прокарбоксипептидазу. Также трипсин участвует в переваривании пищевых липидов, активируя фермент переваривания фосфолипидов – фосфолипазу А_2, и колипазу фермента липазы, отвечающей за гидролиз три-ацилглицеролов.

Химотрипсин

Образуется из химотрипсиногена при участии трипсина и промежуточных, уже активных, форм химотрипсина, которые выстригают два дипептида из цепи профермента. Три образованных фрагмента удерживаются друг с другом посредством дисульфидных связей.

Фермент специфичен к пептидным связям, образованным с участием карбоксильных групп фенилаланина, тирозина и триптофана

Эластаза

Активируется в просвете кишечника трипсином из проэластазы.

Гидролизует связи, образованные карбоксильными группами малых аминокислот аланина, пролина, глицина.

Карбоксипептидазы

Карбоксипептидазы являются экзопептидазами, т.е. гидролизуют пептидные связи с С-конца пептидной цепи. Различают два типа карбоксипептидаз – карбоксипептидазы А и карбоксипептидазы В. Карбоксипептидазы А отщепляют с С-конца остатки алифатических и ароматических аминокислот, карбоксипептидазы В – остатки лизина и аргинина.

Аминопептидазы

Являясь экзопептидазами, аминопептидазы отщепляют N-концевые аминокислоты. Важными представителями являются аланинаминопептидаза и лейцинаминопептидаза, обладающие широкой специфичностью. Например, лейцинаминопептидаза отщепляет с N-конца белка не только лейцин, но и ароматические аминокислоты и гистидин.

Дипептидазы

Дипептидазы гидролизуют дипептиды, в изобилии образующиеся в кишечнике при работе других ферментов.

Малое количество дипептидов и пептидов пиноцитозом попадают в энтероциты и здесь гидролизуются лизосомальными протеазами.

Толстый кишечник

При богатой белками диете часть пептидов, не успевая расщепиться, достигает толстого кишечника и потребляется живущими там микроорганизмами.

Гниение белков в кишечнике: химизм, образование продуктов гниения и детоксикация ядовитых продуктов в печени

При ухудшении всасывания аминокислот, при избытке белковой пищи, при нарушении деятельности пищеварительных желез недопереваренные фрагменты белков достигают толстого кишечника, где подвергаются воздействию кишечной микрофлоры. Этот процесс получил название гниение белков в кишечнике. При этом образуются продукты разложения аминокислот, представляющие собой как токсины (кадаверин, путресцин, крезол, фенол, скатол, индол, пиперидин, пирролидин, сероводород, метилмеркаптан (СН₃SН)), так и нейромедиаторы (серотонин, гистамин, октопамин, тирамин). Гниение белков также активируется при снижении перистальтики кишечника (запоры).

Реакции превращения ароматических аминокислот в толстом кишечнике

Реакции превращения лизина и аргинина в толстом кишечнике

В печени происходит обезвреживание токсических веществ, поступающих из толстого кишечника, с помощью двух систем:

система микросомального окисления,
система конъюгации.

Цель и суть работы систем обезвреживания заключается в маскировке токсичных групп (например, в феноле токсична ОН-группа) и/или в придании гидрофильности молекуле, что способствует ее выведению с мочой и отсутствию накопления в нервной и жировой ткани.

Микросомальное окисление

Микросомальное окисление – это последовательность реакций с участием оксигеназ и НАДФН, приводящих к внедрению атома кислорода в состав неполярной молекулы и появлению у нее гидрофильности. Реакции осуществляются несколькими ферментами, расположенными на мембранах эндоплазматического ретикулума. Ферменты организуют короткую цепь, которая заканчивается цитохромом P₄₅₀. Цитохром Р₄₅₀ включает один атом кислорода в молекулу субстрата, а другой – в молекулу воды.

Упрощенна схема микросомального окисления

Субстрат окисления необязательно является чужеродным веществом (ксенобиотиком). Микросомальному окислению также подвергаются предшественники желчных кислот и стероидных гормонов и другие метаболиты.

Конъюгация

Для маскировки токсичных групп и придания большей гидрофильности молекуле существует процесс конъюгации, т.е. ее связывания с очень полярным соединением – таким соединением являются глутатион, серная, глюкуроновая, уксусная кислоты, глицин, глутамин. В клетках они часто находятся в связанном состоянии, например:

серная кислота связана с 3′-фосфоаденозин-5′-фосфатом и образует фосфоаденозин-фосфосульфат (ФАФС),
глюкуроновая кислота связана с уридилдифосфорной кислотой и образует уридил-дифосфоглюкуроновую кислоту (УДФГК),
уксусная кислота находится в виде ацетил-S-KoA.

Строение активных форм глюкуроновой и серной кислот

Образование животного индикана

Примером реакций обезвреживания веществ является превращение индола в животный индикан. Сначала индол окисляется с участием цитохрома Р₄₅₀ до индоксила, затем конъюгирует с серной кислотой с образованием индоксилсульфата и далее калиевой соли – животного индикана.

При повышенном поступлении индола из толстого кишечника образование индикана в печени усиливается, далее он поступает в почки и выводится с мочой. По концентрации животного индикана в моче можно судить об интенсивности процессов гниения белка в кишечнике.

Пути всасывания аминокислот в кишечнике

Перенос аминокислот через мембраны клеток, как в кишечнике, так и в других тканях, осуществляется при помощи двух механизмов: вторичный активный транспорт и глутатионовая транспортная система.

Транспорт с использованием градиента концентрации натрия – вторичный активный транспорт.

В настоящее время выделяют 5 транспортных систем:

* для крупных нейтральных, в том числе алифатических и ароматических аминокислот,

* для малых нейтральных – аланина, серина, треонина,

* для основных аминокислот – аргинина и лизина, а также для кислых аминокислот – аспартата и глутамата,

* для малых аминокислот – глицина, пролина и оксипролина.

Вторичный активный транспорт основан на использовании низкой концентрации натрия внутри клеток, создаваемой Na⁺,K⁺-АТФазой. Специфический белок-транспортер связывает на апикальной поверхности энтероцитов аминокислоту и ион натрия. Используя движение натрия по градиенту концентрации, белок переносит аминокислоту в цитозоль.

Всасывание аминокислот в тонком кишечнике

Переносчиком некоторых аминокислот (обычно нейтральных) является трипептид глутатион (глутамилцистеилглицин). При взаимодействии глутатиона с амино-кислотой на внешней стороне клеточной мембраны при участии глутамилтрансферазы глутамильный остаток связывает аминокислоту и происходит ее перемещение внутрь клетки. Глутатион при этом распадается на составляющие. После отделения аминокислоты происходит ресинтез глутатиона.

Строение глутатиона и схема её участия в транспорте аминокислот через мембраны

Тканевой распад белков. Роль шаперонов и убиквинта в этом процессе.

Аминокислоты, образующиеся в результате переваривания белков в ЖКТ, поступают в кровь и доставляются в печень, где часть аминокислот используется для синтеза белков крови, а другая часть разносится кровью к разным тканям, органам и клеткам. Второй источник свободных аминокислот эндогенный гидролиз белков. Процесс обновления аминокислот в молекулах тканевых белков происходит с большой скоростью (белки крови — 18-45 суток). Распад тканевых белков осуществляется при участии активной системы протеолитических ферментов, объединенных под названием тканевых протеиназ или катепсинов. Но они не могут действовать в полную силу в организме животного, т.к. для этого необходима кислотная среда 4-5, а такая концентрация ионов Н, которая возникает в тканях после смерти или в очаге воспаления, что сопровождается самоперевариванием ткани. Но, тем не менее, активность протеиназ при рН 7,2-7,8 вполне обеспечивает постоянное самообновление белков.

В тканях различают протеиназы 1,2,3 и 4, которые по механизму действия близко стоят к соответствующим ферментам ЖКТ: 1-пепсин, 2-трипсин, 3-карбоксипептидаза, 4-аминопептидаза. Эти ферменты обеспечивают постоянный гидролиз белков и способствуют формированию фонда свободных аминокислот клеток, межклеточной жидкости и крови.

Шапероны

Шапероны – универсальные консервативные белки, которые связывают другие белки и стабилизируют их конформацию. Они могут исправлять недостатки белков как после их синтеза, так и в процессе синтеза на рибосомах, включатся в мультимерные комплексы или переходить через различные клеточные мембраны. Шапероны предотвращают агрегацию белка перед завершением свертывания и предотвращают образование нефункционирующих или непродуктивных конформаций во время этого процесса.

Убиквитин

В целом роль убиквитина выглядит так. Между убиквитином и белком-субстратом образуется ковалентная связь, возникающая между аминными группами остатков лизина белка и карбоксильной группой концевого остатка убиквитина. Образовавшиеся конъюгаты, которые содержат более чем одну молекулу убиквитина, могут быть деградированы протеиназами, в основном протеасомами. Узнавание белков, подлежащих протеолизу осуществляется так называемым убиктивиновым комплексом, способным взаимодействовать с отработанными или аномальными белками. АТФ расходуется как на стадии образования, так и на стадии деградации конъюгатов убиквитина с белком. Есть основания полагать, что убиквитин вызывает значительные конформационные изменения субстратного белка, что делает этот белок чувствительным к протеолизу. Связывание белка с убиквитином служит сигналом для «узнавания» этого белка протеиназами, что обеспечивает механизм избирательной деградации внутриклеточных белков.

Понятие клеточного метаболического пула аминокислот

Аминокислоты в клетке составляют динамичный пул, который непрерывно пополняется и так же непрерывно расходуется.

Существуют три источника аминокислот для пополнения этого пула:

поступление из крови,
распад собственных внутриклеточных белков
синтез заменимых аминокислот.

Путь дальнейшего превращения каждой аминокислоты зависит от вида и функции клетки, условий ее существования и гормональных влияний. Спектр веществ, получаемых клеткой из аминокислот, чрезвычайно широк.

Реакции превращения аминокислот в клетке условно можно разделить на три части, в зависимости от реагирующей группы:

с участием аминогруппы — здесь подразумевается удаление от аминокислоты аминогруппы тем или иным способом, в результате чего остается углеводородный скелет,
по боковой цепи (радикалу) — происходит использование углеродного скелета для синтеза глюкозы, жиров, или для образованеия энергии АТФ,
по карбоксильной группе — связано с отщеплением карбоксильной группы.

Тест по биологической химии: ферменты

Задание 1 из 105

Ферменты являются

Правильно

Неправильно

Задание 2 из 105

Действие ферментов заключается в

Правильно

Неправильно

Задание 3 из 105

Простетическая группа фермента представляет собой

Правильно

Неправильно

Задание 4 из 105

Ферменты разделяются на классы в соответствии с

Правильно

Неправильно

Задание 5 из 105

Повышение активности ферментов в сыворотке крови при патологии может быть следствием

Правильно

Неправильно

Задание 6 из 105

Наибольшая активность АлАТ обнаруживается в

Правильно

Неправильно

Задание 7 из 105

Высокая активность креатинкиназы характерна для

Правильно

Неправильно

Задание 8 из 105

Правильно

Неправильно

Задание 9 из 105

Молекула ЛДГ состоит из субединиц типа

Правильно

Неправильно

Задание 10 из 105

В кардиомиоцитах в наибольшем количестве содержится изофермент

Правильно

Неправильно

Задание 11 из 105

В гепатоцитах преимущественно содержится изофермент

Правильно

Неправильно

Задание 12 из 105

Катал — это единица, отражающая

Правильно

Неправильно

Задание 13 из 105

Активность фермента, выраженная в каталах, имеет размерность:

Правильно

Неправильно

Задание 14 из 105

Константа Михаэлиса-Ментен — это:

Правильно

Неправильно

Задание 15 из 105

Величина константы Михаэлиса-Ментен отражает:

Правильно

Неправильно

Задание 16 из 105

При инфаркте миокарда повышается преимущественно активность:

Правильно

Неправильно

Задание 17 из 105

При раке предстательной железы преимущественно повышается активность:

Правильно

Неправильно

Задание 18 из 105

Наиболее показательным для диагностики заболеваний костной системы является определение активности:

Правильно

Неправильно

Задание 19 из 105

Наиболее информативным для диагностики острого панкреатита является определение активности:

Правильно

Неправильно

Задание 20 из 105

Активность ферментов можно оценивать по:

Правильно

Неправильно

Задание 21 из 105

Для ферментов как катализаторов характерна:

Правильно

Неправильно

Задание 22 из 105

Как изменится активность ЛДГ при увеличении температуры с 30 до 40 градусов Цельсия

Правильно

Неправильно

Задание 23 из 105

Механизмами активации ферментов могут быть:

Правильно

Неправильно

Задание 24 из 105

Изоферменты различаются:

Правильно

Неправильно

Задание 25 из 105

Скорость ферментативной реакции определяют:

Правильно

Неправильно

Задание 26 из 105

Как изменится активность АСТ при постепенном изменении температуры с 30 до 70 градусов по Цельсию

Правильно

Неправильно

Задание 27 из 105

К мультиэнзимным системам относятся:

Правильно

Неправильно

Задание 28 из 105

К какому классу относится фермент, катализирующий реакцию НООС-СН2-СН2-СООН + ФАД НООС-СН=СН-СООН + ФАДН2

Правильно

Неправильно

Задание 29 из 105

Какие связи с участием своих радикалов может образовывать гистидин, входящий в состав активного центра фермента

Правильно

Неправильно

Задание 30 из 105

Какие связи с участием своих радикалов может образовывать лизин, входящий в состав активного центра фермента

Правильно

Неправильно

Задание 31 из 105

Какие связи с участием своих радикалов может образовывать тирозин, входящий в активный центр ферментов

Правильно

Неправильно

Задание 32 из 105

Производные каких витаминов являются коферментами, переносящими метильные и аминогруппы

Правильно

Неправильно

Задание 33 из 105

Химотрипсин имеет оптимум рН в диапазоне

Правильно

Неправильно

Задание 34 из 105

К какому классу относится фермент, катализирующий реакцию оксалоацетат + ацетил-КоА — цитрат

Правильно

Неправильно

Задание 35 из 105

Какие витамины входят в состав оксидоредуктаз

Правильно

Неправильно

Задание 36 из 105

Какую роль в молекуле фермента играют гидрофобные взаимодействия?

Правильно

Неправильно

Задание 37 из 105

Пепсин обладает специфичностью

Правильно

Неправильно

Задание 38 из 105

Какие реакции катализируют ферменты, в состав которых входит производное витамина РР?

Правильно

Неправильно

Задание 39 из 105

К какому классу ферментов относится химотрипсин?

Правильно

Неправильно

Задание 40 из 105

К какому классу ферментов относится ксантиноксидаза?

Правильно

Неправильно

Задание 41 из 105

В молекуле фермента кофермент взаимодействует с:

Правильно

Неправильно

Задание 42 из 105

К какому классу относится фермент, катализирующий реакцию: СН3-СН(NН2)-СООН + НООС-СН2-СН2-СО-СООН —>—> СН3-СО-СООН + НООС-СН2-СН2-СН(Nh3)-СООН

Правильно

Неправильно

Задание 43 из 105

Какое взаимодействие характеризуется выражением «как рука к перчатке»?

Правильно

Неправильно

Задание 44 из 105

Почему при сдвиге рН от оптимума активность ферментов падает?

Правильно

Неправильно

Задание 45 из 105

При температуре ниже О градусов по Цельсию активность ферментов резко снижается, потому что:

Правильно

Неправильно

Задание 46 из 105

Энергия активации — это:

Правильно

Неправильно

Задание 47 из 105

Какой тип реакций катализируется ферментом, имеющим по классификации шифр 3.1.3.13?

Правильно

Неправильно

Код первого уровня (первое число, может быть от 1 до 7) указывает номер одного из семи главных классов ферментов. Класс под номером 3 — это гидролазы. Данный класс участвует в образовании двух продуктов из одного субстрата в результате гидролиза.

Задание 48 из 105

Какую роль в молекуле фермента играют водородные связи?

Правильно

Неправильно

Задание 49 из 105

Для работы пепсина необходим кофермент:

Правильно

Неправильно

Задание 50 из 105

Какую роль в молекуле фермента играют дисульфидные связи?

Правильно

Неправильно

Задание 51 из 105

При температуре от 30 до 34 градусов Цельсия большинство ферментов организма

Правильно

Неправильно

Задание 52 из 105

В составе какой части фермента чаще всего находятся металлы?

Правильно

Неправильно

Задание 53 из 105

При изменении рН от 5.0 до 1.5 активность пепсина

Правильно

Неправильно

Задание 54 из 105

Константа Михаэлиса для фермента АА равна 0,0001 М, для фермента ВВ — 0,000005 М. У какого фермента выше сродство к субстрату?

Правильно

Неправильно

Задание 55 из 105

К какому классу относится фермент, катализирующий реакцию: НООС-СНОН-СН2-СООН —> НООС-СН=СН-СООН + Н2О

Правильно

Неправильно

Задание 56 из 105

Температурный оптимум для большинства ферментов находится в диапазоне

Правильно

Неправильно

Задание 57 из 105

К какому классу относится фермент, катализирующий реакцию: НООС-СН2-СН2-СН(Nh3)-СООН —> НООС-СН2-СН2-СН2-Nh3 + СО2

Правильно

Неправильно

Задание 58 из 105

Какова функция якорного участка фермента?

Правильно

Неправильно

Задание 59 из 105

Какова функция аллостерического центра фермента?

Правильно

Неправильно

Задание 60 из 105

Какая реакция пойдет в смеси трипсин + пепсин при рН 2,0?

Правильно

Неправильно

Задание 61 из 105

Какая реакция пойдет в смеси пепсин + трипсин при рН 8,5?

Правильно

Неправильно

Задание 62 из 105

Какая реакция пойдет в смеси пепсин + трипсин при рН 7,0?

Правильно

Неправильно

Задание 63 из 105

Что характеризует термин «индуцируемая адаптация»?

Правильно

Неправильно

Задание 64 из 105

К какому классу ферментов относится Na,К-АТФаза, осуществляющая перенос ионов Na и К и катализирующая реакцию: АТФ + Н2О АДФ + фосфат

Правильно

Неправильно

Задание 65 из 105

Ферменты ускоряют

Правильно

Неправильно

Задание 66 из 105

При увеличении концентрации субстрата скорость ферментативной реакции

Правильно

Неправильно

Задание 67 из 105

При увеличении концентрации фермента скорость ферментативной реакции

Правильно

Неправильно

Тест по химии Ферменты 10 класс

Тест по химии Ферменты для учащихся 10 класса с ответами. Тест состоит из 2 частей. Часть А — 15 заданий с выбором ответа. Часть B — 5 заданий с кратким ответом.

Часть А

А1. Укажите верное суждение:

А) ферменты -это катализаторы белковой природы, ускоряющие химические реакции в организме;
Б) энзимы -это аминокислоты, которые ускоряют химические реакции в организме.

1) верно только А
2) верно только Б
3) верны оба суждения
4) оба суждения неверны

А2. Укажите число ферментов, которые известны в настоящее время

1) около 10
2) около 100
3) около 1000
4) более 2000

А3. Относительная молекулярная масса ферментов находится в пределах

1) 10² — 10³
2) 10³ — 10⁵
3) 10⁵ — 10⁷
4) 10⁷ — 10⁹

А4. Каждый фермент может ускорять

1) все реакции
2) несколько разнотипных реакций
3) только одну реакцию или группу однотипных реакций
4) однотипные и разнотипные реакции

А5. Укажите верное суждение:

А) ферменты ускоряют химические реакции в организме независимо от температуры и реакции среды;
Б) способность фермента ускорять одну реакцию или группу однотипных реакций называется селективностью.

1) верно только А
2) верно только Б
3) верны оба суждения
4) оба суждения неверны

А6. Глицерин и жирные кислоты образуются при ферментативном гидролизе

1) жиров
2) белков
3) углеводов
4) нуклеиновых кислот

А7. Аминокислоты образуются при ферментативном гидролизе

1) жиров
2) белков
3) углеводов
4) нуклеиновых кислот

А8. Моносахариды образуются при ферментативном гидролизе

1) жиров
2) белков
3) углеводов
4) нуклеиновых кислот

А9. Ферменты увеличивают скорость реакций

1) в 10 раз
2) в 1000 раз
3) в 10⁴ — 10⁵ раз
4) в 10⁸ — 10¹⁵ раз

А10. Ферменты наиболее эффективны при температуре

1) 0 °С
2) 34 °С
3) 37 °С
4) 42 °С

А11. Фермент желудочного сока пепсин наиболее активен при рН

1) 1,5-2
2) 4-6
3) 6-8
4) 8-10

А12. Фермент крови каталаза наиболее активна при рН

1) 2
2) 7
3) 4
4) 9

А13. Если кровоточащую рану обработать раствором пероксида водорода, то появляется характерное вспенивание, свидетельствующее о выделении газа. Укажите фермент, участвующий в этом процессе.

1) амилаза
2) пепсин
3) каталаза
4) реннин

А14. При продолжительном разжевывании хлеба во рту появляется сладковатый вкус, свидетельствующий о гидролизе крахмала хлеба. Укажите фермент, участвующий в этом процессе.

1) амилаза
2) пепсин
3) каталаза
4) реннин

А15. Для ферментов характерны следующие особенности

1) белковая природа и большая молекулярная масса
2) селективность, избирательность действия
3) высокая эффективность
4) характерны все перечисленные особенности

Часть В

B1. Установите соответствие между продуктами ферментативного гидролиза веществ и самими веществами. Ответ дайте в виде последовательности цифр, соответствующих буквам по алфавиту.

Продукты гидролиза

А) моносахариды
Б) глицерин
В) аминокислоты
Г) жирные кислоты

Вещества

1) жиры
2) белки
3) углеводы

В2. Установите соответствие между интервалом значений рН и характеристикой среды в этом интервале. Ответ дайте в виде последовательности цифр, соответствующих буквам по алфавиту.

Интервал значений pH

А) 0-2
Б) 3-5
В) 6-8
Г) 8-10
Д) 12-14

Среда

1) нейтральная
2) слабощелочная
3) слабо кислотная
4) сильнощелочная
5) сильнокислотная

В3. Установите соответствие между физиологической жидкостью и средним значением рН в этой жидкости. Ответ дайте в виде последовательности цифр, соответствующих буквам по алфавиту.

Жидкость

А) плазма крови
Б) желудочный сок
В) моча
Г) слюна

1) 1,7
2) 5,8
3) 6,8
4) 7,4

В4. Установите соответствие между ферментами и процессами, осуществляемыми с помощью этих ферментов. Ответ дайте в виде последовательности цифр, соответствующих буквам по алфавиту.

Ферменты

А) амилазы
Б) протеазы
В) каталаза

Процессы

1) расщепление пероксида водорода
2) расщепление белков
3) расщепление крахмала

В5. Установите соответствие между отраслями промышленности и ферментами, используемыми в этих отраслях. Ответ дайте в виде последовательности цифр, соответствующих буквам по алфавиту.

Промышленность

А) пивоваренная
Б) сыроделие
В) хлебопекарная

Ферменты

1) реннин
2) амилаза
3) папаин

Ответы на тест по химии Ферменты
часть А
А1-1
А2-4
А3-3
А4-3
А5-2
А6-1
А7-2
А8-3
А9-4
А10-3
А11-1
А12-2
А13-3
А14-1
А15-4
часть B
В1-3121
В2-53124
В3-4123
В4-321
В5-312

описание, роль, свойства, функция и особенности

Белок-фермент: описание, роль, свойства, функция и особенности

От DA

16.02.2019 06:31

Что они собой представляют? Какова их роль, свойства, функции? Об этом сейчас речь и пойдет.

Определение

Белок-фермент: описание, роль, свойства, функция и особенности

Регуляция активности

Белки-ферменты могут действовать по-разному. Их активность регулируется двумя типами веществ:

Активаторы. Вследствие их воздействия активность повышается. При ассоциации с ДНК эти вещества усиливают транскрипцию определенного гена. Яркий пример – Gal8. Он активирует гены, которые ответственны за усвоение дрожжами галактозы.
Ингибиторы. Они, как можно предположить, активность понижают, задерживая течение физико-химических и физиологических процессов. В качестве примера можно привести гидрохинон. Это ароматическое органическое соединение является ингибитором окисления бензальдегида.

Состав

Специфика воздействия

Свойства

Способность путем высаливания осаждаться из растворов.
Амфотерность.
Электрофоретическая подвижность.
Способность к кристаллизации.
Высокая специфичность действия.
Зависимость реакции от рН-среды, активаторов, ингибиторов и температуры.

Зависимость от температуры

Классификация

Обратные связи

Сходство с минеральными катализаторами

Ферменты проявляют свое действие в крайне небольших концентрациях. Амилаза способна ускорить гидролиз крахмала, будучи разведенной в пропорциях 1:1000000.
В ходе катализируемой белком реакции он сам не расходуется, покидая ее в неизменном виде (это уже упоминалось ранее).
Ферменты не смещают химическое равновесие. Эти вещества могут ускорить как обратную, так и прямую реакцию. Направленность определит концентрация исходных субстратов, а также конечных продуктов.
Ферменты не способны инициировать реакцию. Они только влияют на скорость химических превращений.
Они уменьшают уровень энергии активации. Ферменты могут обеспечить течение реакции, обойдя так называемый энергетический барьер.

Ферменты — Новая медицинская энциклопедия

Простые и сложные ферменты

Давно выяснено, что все ферменты являются белками и обладают всеми свойствами белков. Поэтому подобно белкам ферменты делятся на простые и сложные.

Простые ферменты состоят только из аминокислот — например, пепсин, трипсин, лизоцим.

Сложные ферменты (холоферменты) имеют в своем составе белковую часть, состоящую из аминокислот — апофермент, и небелковую часть — кофактор. Кофактор, в свою очередь, может называться коферментом или простетической группой. Примером могут быть сукцинатдегидрогеназа (содержит ФАД) (в цикле трикарбоновых кислот), аминотрансферазы (содержат пиридоксальфосфат), пероксидаза (содержит гем).

Для осуществления катализа необходим полноценный комплекс апобелка и кофактора, по отдельности катализ они осуществить не могут. Кофактор входит в состав активного центра, участвует в связывании субстрата или в его превращении.

Как многие белки, ферменты могут быть мономерами, то есть состоят из одной субъединицы, и полимерами, состоящими из нескольких субъединиц (см Четвертичная структура белка).

Структурно-функциональная организация ферментов

В составе фермента выделяют области, выполняющие различную функцию.

Активный центр

Схема строения ферментов.

Активный центр — комбинация аминокислотных остатков (обычно 12-16), обеспечивающая непосредственное связывание с молекулой субстрата и осуществляющая катализ. Аминокислотные радикалы в активном центре могут находиться в любом сочетании, при этом рядом располагаются аминокислоты, значительно удаленные друг от друга в линейной цепи. В активном центре выделяют два участка:

якорный (контактный, связывающий) — отвечает за связывание и ориентацию субстрата в активном центре,
каталитический — непосредственно отвечает за осуществление реакции.

У ферментов, имеющих в своем составе несколько мономеров, может быть несколько активных центров по числу субъединиц. Также две и более субъединицы могут формировать один активный центр.

Схема формирования сложного фермента.

У сложных ферментов в активном центре обязательно расположены функциональные группы кофактора.

Аллостерический центр

Схема строения аллостерического фермента.

Аллостерический центр (allos — чужой) — центр регуляции активности фермента, который пространственно отделен от активного центра и имеется не у всех ферментов. Связывание с аллостерическим центром какой-либо молекулы (называемой активатором или ингибитором, а также эффектором, модулятором, регулятором) вызывает изменение конфигурации белка-фермента и, как следствие, скорости ферментативной реакции.

Аллостерические ферменты являются полимерными белками, активный и регуляторный центры находятся в разных субъединицах.

В качестве такого регулятора может выступать продукт данной или одной из последующих реакций, субстрат реакции или иное вещество (см «Регуляция активности ферментов»).

Изоферменты

Изоферменты — это молекулярные формы одного и того же фермента, возникшие в результате небольших генетических различий в первичной структуре фермента. Различные изоферменты определяют скорость и направление реакции благодаря разному сродству к субстрату.

Изоферменты креатинкиназы.

Например, димерный фермент креатинкиназа (КК) представлен тремя изоферментными формами, составленными из двух типов субъединиц: M (англ. muscle — мышца) и B (англ. brain — мозг). Креатинкиназа-1 (КК-1) состоит из субъединиц типа B и локализуется в головном мозге, креатинкиназа-2 (КК-2) — по одной М- и В-субъединице, активна в миокарде, креатинкиназа-3 (КК-3) содержит две М-субъединицы, специфична для скелетной мышцы.

Изоферменты лактатдегидрогеназы.

Также существует пять изоферментов лактатдегидрогеназы — фермента, участвующего в обмене глюкозы. Отличия между ними заключаются в разном соотношении субъединиц Н (англ. heart — сердце) и М (англ. muscle — мышца). Лактатдегидрогеназы типов 1 (Н₄) и 2 (H₃M₁) присутствуют в тканях с аэробным обменом (миокард, мозг, корковый слой почек), обладают высоким сродством к молочной кислоте (лактату) и превращают его в пируват. ЛДГ-4 (H₁M₃) и ЛДГ-5 (М₄) находятся в тканях, склонных к анаэробному обмену (печень, скелетные мышцы, кожа, мозговой слой почек), обладают низким сродством к лактату и катализируют превращение пирувата в лактат. В тканях с промежуточным типом обмена (селезенка, поджелудочная железа, надпочечники, лимфатические узлы) преобладает ЛДГ-3 (H₂M₂).

Мультиферментные комплексы

Строение мультиферментного комплекса.

В мультиферментном комплексе несколько ферментов прочно связаны между собой в единый комплекс и осуществляют ряд последовательных реакций, в которых продукт реакции непосредственно передается на следующий фермент и является только его субстратом. Благодаря таким комплексам значительно ускоряется скорость превращения молекул. Например,

Примечания

См. также

белков | Определение, структура и классификация

Белок , очень сложное вещество, которое присутствует во всех живых организмах. Белки имеют большую питательную ценность и непосредственно участвуют в химических процессах, необходимых для жизни. Важность белков была признана химиками в начале 19 века, в том числе шведским химиком Йенсом Якобом Берцелиусом, который в 1838 году ввел термин белок , слово, производное от греческого prōteios , что означает «удерживать первое место».”Белки видоспецифичны; то есть белки одного вида отличаются от белков другого вида. Они также специфичны для органов; например, в пределах одного организма мышечные белки отличаются от белков мозга и печени.

Синтез белка Синтез белка. Encyclopdia Britannica, Inc.

Что такое белок?

Белок — это встречающееся в природе чрезвычайно сложное вещество, состоящее из аминокислотных остатков, соединенных пептидными связями.Белки присутствуют во всех живых организмах и включают многие важные биологические соединения, такие как ферменты, гормоны и антитела.

Где происходит синтез белка?

Где хранится белок?

Белки не хранятся для дальнейшего использования в животных. Когда животное потребляет избыток белков, они превращаются в жиры (глюкозу или триглицериды) и используются для снабжения энергией или создания энергетических запасов. Если животное не потребляет достаточное количество белка, организм начинает расщеплять богатые белком ткани, такие как мышцы, что приводит к истощению мышц и, в конечном итоге, к смерти, если дефицит является серьезным.

Что делают белки?

Белки необходимы для жизни и необходимы для широкого спектра клеточной деятельности. Белковые ферменты катализируют подавляющее большинство химических реакций, происходящих в клетке. Белки обеспечивают многие структурные элементы клетки, и они помогают связывать клетки вместе в ткани. Белки в форме антител защищают животных от болезней, и многие гормоны являются белками. Белки контролируют активность генов и регулируют экспрессию генов.

Белковая молекула очень велика по сравнению с молекулами сахара или соли и состоит из множества аминокислот, соединенных вместе в длинные цепочки, подобно тому, как бусинки расположены на нити. Существует около 20 различных аминокислот, которые естественным образом встречаются в белках. Белки с аналогичной функцией имеют сходный аминокислотный состав и последовательность. Хотя пока невозможно объяснить все функции белка на основе его аминокислотной последовательности, установленные корреляции между структурой и функцией можно отнести к свойствам аминокислот, из которых состоят белки.

пептид Молекулярная структура пептида (небольшого белка) состоит из последовательности аминокислот. © raimund14 / Fotolia

Растения могут синтезировать все аминокислоты; животные не могут, хотя все они необходимы для жизни. Растения могут расти в среде, содержащей неорганические питательные вещества, обеспечивающие азот, калий и другие вещества, необходимые для роста. Они используют углекислый газ, содержащийся в воздухе, в процессе фотосинтеза для образования органических соединений, таких как углеводы.Однако животные должны получать органические питательные вещества из внешних источников. Поскольку содержание белка в большинстве растений низкое, очень большое количество растительного материала требуется животным, таким как жвачные животные (например, коровы), которые едят только растительный материал для удовлетворения своих потребностей в аминокислотах. Нежвачные животные, в том числе люди, получают белки в основном от животных и продуктов их переработки, например мяса, молока и яиц. Семена бобовых все чаще используются для приготовления недорогой, богатой белком пищи ( см. питание человека).

бобовые; amino acid Бобовые, такие как фасоль, чечевица и горох, богаты белком и содержат много незаменимых аминокислот. © Elenathewise / Fotolia

Содержание белка в органах животных обычно намного выше, чем в плазме крови. Например, мышцы содержат около 30 процентов белка, печень — 20-30 процентов, а эритроциты — 30 процентов. Более высокий процент белка содержится в волосах, костях и других органах и тканях с низким содержанием воды. Количество свободных аминокислот и пептидов у животных намного меньше количества белка; Белковые молекулы продуцируются в клетках путем поэтапного выравнивания аминокислот и попадают в жидкости организма только после завершения синтеза.

Britannica Premium: удовлетворение растущих потребностей искателей знаний. Получите 30% подписки сегодня. Подпишись сейчас

Высокое содержание белка в некоторых органах не означает, что важность белков связана с их количеством в организме или ткани; напротив, некоторые из наиболее важных белков, таких как ферменты и гормоны, присутствуют в очень малых количествах. Важность белков в основном связана с их функцией. Все идентифицированные ферменты являются белками.Ферменты, которые являются катализаторами всех метаболических реакций, позволяют организму накапливать химические вещества, необходимые для жизни — белки, нуклеиновые кислоты, углеводы и липиды, — превращать их в другие вещества и разлагать их. Жизнь без ферментов невозможна. Есть несколько белковых гормонов с важными регуляторными функциями. У всех позвоночных респираторный белок гемоглобин действует как переносчик кислорода в крови, транспортируя кислород от легких к органам и тканям тела.Большая группа структурных белков поддерживает и защищает структуру тела животного.

гемоглобин Гемоглобин — это белок, состоящий из четырех полипептидных цепей (α ₁, α ₂, β ₁ и β ₂). Каждая цепь присоединена к группе гема, состоящей из порфирина (органическое кольцеобразное соединение), присоединенного к атому железа. Эти комплексы железо-порфирин обратимо координируют молекулы кислорода, что напрямую связано с ролью гемоглобина в переносе кислорода в крови. Британская энциклопедия, Inc. .

белков | Определение, структура и классификация

Синтез белка Синтез белка. Encyclopdia Britannica, Inc.

Что такое белок?

Где происходит синтез белка?

Где хранится белок?

Что делают белки?

белков | Определение, структура и классификация

Синтез белка Синтез белка. Encyclopdia Britannica, Inc.

Что такое белок?

Где происходит синтез белка?

Где хранится белок?

Что делают белки?

: функции, определение и примеры

Ферменты ускоряют химические реакции в организме человека. Они связываются с молекулами и изменяют их определенным образом. Они необходимы для дыхания, переваривания пищи, функций мышц и нервов, а также для тысяч других функций.

В этой статье мы объясним, что такое фермент, как он работает, и приведем несколько общих примеров ферментов в организме человека.

Ферменты состоят из белков, сложенных в сложные формы; они присутствуют по всему телу.

Химические реакции, которые поддерживают нашу жизнь — наш метаболизм — зависят от работы, которую выполняют ферменты.

Ферменты ускоряют ( катализируют ) химические реакции; в некоторых случаях ферменты могут производить химическую реакцию в миллионы раз быстрее, чем это было бы без нее.

Субстрат связывается с активным сайтом фермента и превращается в продукты . Как только продукты покидают активный центр, фермент готов прикрепиться к новому субстрату и повторить процесс.

Пищеварительная система — ферменты помогают организму расщеплять более крупные сложные молекулы на более мелкие молекулы, такие как глюкоза, чтобы организм мог использовать их в качестве топлива.

Репликация ДНК — каждая клетка вашего тела содержит ДНК. Каждый раз, когда клетка делится, нужно копировать эту ДНК. Ферменты помогают в этом процессе, раскручивая спирали ДНК и копируя информацию.

Ферменты печени — печень расщепляет токсины в организме. Для этого он использует ряд ферментов.

Модель «замок и ключ» была впервые предложена в 1894 году. В этой модели активный центр фермента имеет определенную форму, и только субстрат может поместиться в него, как замок и ключ.

Эта модель была обновлена и получила название модели с принудительной подгонкой .

В этой модели активный центр меняет форму при взаимодействии с субстратом. После того, как субстрат полностью зафиксирован и занял точное положение, можно начинать катализ.

Ферменты могут работать только в определенных условиях.Большинство ферментов в организме человека лучше всего работают при температуре около 37 ° C — температуре тела. При более низких температурах они все равно будут работать, но гораздо медленнее.

Точно так же ферменты могут работать только в определенном диапазоне pH (кислотный / щелочной). Их предпочтения зависят от того, где они находятся в теле. Например, ферменты в кишечнике лучше всего работают при pH 7,5, тогда как ферменты в желудке лучше всего работают при pH 2, потому что желудок намного более кислый.

Если температура слишком высокая или окружающая среда слишком кислая или щелочная, фермент меняет форму; это изменяет форму активного центра, так что субстраты не могут с ним связываться — фермент стал денатурированным .

Некоторые ферменты не могут функционировать, если к ним не прикреплена специфическая небелковая молекула. Их называют кофакторами. Например, карбоангидраза, фермент, который помогает поддерживать уровень pH в организме, не может функционировать, если он не присоединен к иону цинка.

Чтобы системы организма работали правильно, иногда необходимо замедлить работу ферментов. Например, если фермент производит слишком много продукта, должен быть способ уменьшить или остановить производство.

Активность ферментов может быть подавлена несколькими способами:

Конкурентные ингибиторы — молекула блокирует активный центр, так что субстрат должен конкурировать с ингибитором, чтобы присоединиться к ферменту.

Неконкурентные ингибиторы — молекула связывается с ферментом где-то помимо активного центра и снижает эффективность его работы.

Неконкурентоспособные ингибиторы — ингибитор связывается с ферментом и субстратом после того, как они связались друг с другом. Продукты менее легко покидают активный центр, и реакция замедляется.

Необратимые ингибиторы — необратимый ингибитор связывается с ферментом и навсегда инактивирует его.

В организме человека тысячи ферментов, вот лишь несколько примеров:

Липазы — группа ферментов, которые помогают переваривать жиры в кишечнике.
Амилаза — помогает превращать крахмалы в сахара. Амилаза содержится в слюне.
Мальтаза — также содержится в слюне; расщепляет сахар мальтозу на глюкозу. Мальтоза содержится в таких продуктах, как картофель, макаронные изделия и пиво.
Трипсин — обнаружен в тонком кишечнике, расщепляет белки на аминокислоты.
Лактаза — также находится в тонком кишечнике, расщепляет лактозу, сахар в молоке, на глюкозу и галактозу.
Ацетилхолинэстераза — расщепляет нейромедиатор ацетилхолин в нервах и мышцах.
Helicase — распутывает ДНК.
ДНК-полимераза — синтезирует ДНК из дезоксирибонуклеотидов.

Ферменты играют огромную роль в повседневной работе человеческого тела. Связываясь с соединениями и изменяя их, они жизненно важны для правильного функционирования пищеварительной системы, нервной системы, мышц и многого, многого другого.

Из названных белков ферментом является: Ферменты – биологические катализаторы. Значение ферментов

описание, роль, свойства, функция и особенности :: SYL.ru

Определение

Регуляция активности

Состав

Специфика воздействия

Свойства

Зависимость от температуры

Классификация

Обратные связи

Сходство с минеральными катализаторами

Сайт учителей биологии МБОУ Лицей № 2 города Воронежа

Переваривание и всасывание белков, пути обмена

Биологическая роль и структура белков.

Переваривание белков в желудке: ферменты, система их активации, оптимум pH, специфичность, продукты переваривания.

Пепсин

Гастриксин

Роль соляной кислоты в пищеварении

Переваривание белков в кишечнике: ферменты панкреатического и кишечного соков, система их активации, специфичность действия, продукты гидролиза белков.

Двенадцатиперстная кишка и тонкий кишечник в целом

Регуляция кишечного пищеварения

Трипсин

Химотрипсин

Эластаза

Карбоксипептидазы

Аминопептидазы

Дипептидазы

Толстый кишечник

Гниение белков в кишечнике: химизм, образование продуктов гниения и детоксикация ядовитых продуктов в печени

Микросомальное окисление

Конъюгация

Образование животного индикана

Пути всасывания аминокислот в кишечнике

Тканевой распад белков. Роль шаперонов и убиквинта в этом процессе.

Шапероны

Убиквитин

Понятие клеточного метаболического пула аминокислот

Тест по биологической химии: ферменты

Тест по химии Ферменты 10 класс

описание, роль, свойства, функция и особенности

Белок-фермент: описание, роль, свойства, функция и особенности

От DA

Определение

Регуляция активности

Состав

Специфика воздействия

Свойства

Зависимость от температуры

Классификация

Обратные связи

Сходство с минеральными катализаторами

Ферменты — Новая медицинская энциклопедия

Простые и сложные ферменты

Структурно-функциональная организация ферментов

Активный центр

Аллостерический центр

Изоферменты

Мультиферментные комплексы

Примечания

См. также

белков | Определение, структура и классификация

Что такое белок?

Где происходит синтез белка?

Где хранится белок?

Что делают белки?

белков | Определение, структура и классификация

Что такое белок?

Где происходит синтез белка?

Где хранится белок?

Что делают белки?

белков | Определение, структура и классификация

Что такое белок?

Где происходит синтез белка?

Где хранится белок?

Что делают белки?

: функции, определение и примеры

Share This Story, Choose Your Platform!

Related Posts

Приставки рос рас роз рас рос: Ошибка 403 — доступ запрещён

2 х 5 9: решите уравнение 2(x-5)=9 — Школьные Знания.com