Изменения в ЕГЭ по биологии 2019

  • Изменился формат задания в линии 2 (раньше там было задание со множественным выбором, которое оценивалось максимум в два балла, теперь — задание на умение анализировать таблицу: ученик должен дополнить её, вставив подходящий термин. Получить за это задание можно будет только один балл).
  • Как следствие, уменьшился на единицу максимальный балл: теперь он составляет не 59, а 58.
  • В задании 6 появились новые варианты: ученику может достаться не текстовая задача, а работа с рисунком.

Об изменениях в остальных экзаменах ЕГЭ-2019 читайте в новостях. #ADVERTISING_INSERT#

Читайте также:

  • Демоверсия ЕГЭ-2019 по биологии
  • ЕГЭ по биологии-2018: задание 27, базовый уровень
  • Готовимся к ЕГЭ по биологии. Задание 26
  • Готовимся к ЕГЭ по биологии: текст с ошибками
  • Готовимся к ЕГЭ по биологии. Задания с рисунками

Хотите сохранить материал на будущее? Отправьте себе на почту

в избранное

Только зарегистрированные пользователи могут добавлять в избранное.

Войдите, пожалуйста.

Учебные издания по теме

Агафонова И.Б., Сивоглазов В.И.

Биология. Общая биология. 11 класс. Базовый уровень.

960 Р

Купить

Агафонова И.Б., Сивоглазов В.И.

Биология. Общая биология. 11 класс. Базовый уровень. Рабочая тетрадь.

379 Р

Купить

Агафонова И.Б., Сивоглазов В.И.

Биология. 11 класс. Учебник.

996 Р

Купить

Пасечник В.В., Швецов Г.Г.

Биология. Общая биология. 10-11 классы. Базовый уровень. Рабочая тетрадь

361 Р

Купить

Пономарева И.Н., Корнилова О.А., Симонова Л.В.

Биология. 11  класс. Углубленный уровень. Учебник

Пономарёва И.Н., Корнилова О.А., Лощилина Т.Е. и др.; под ред. Пономарёвой И.Н.

Биология. Базовый уровень. 11 кл. Учебник.

Козлова Т.А., Кучменко В.С.

Биология. .6-11классы. Биология в таблицах. Справочное пособие

Каменский А.А., Криксунов Е.А., Пасечник В.В.

Биология. Общая биология. 10-11 классы. Базовый уровень

Оценка разработки

Для оценки работы вам необходимо авторизоваться на сайте

Войти или зарегистрироваться

Ограничение доступа

Для доступа к материалу требуется регистрация на сайте

Войти или зарегистрироваться

Нужна помощь?

ЕГЭ биология тренировочные варианты демоверсия ЕГЭ

ЕГЭ БиологияКомментарии: 0

Решения демоверсии ЕГЭ по биологии 2019 год. Демонстрационный вариант ЕГЭ 2019 г. БИОЛОГИЯ, 11 класс. Разбор демоверсии ЕГЭ 2019 по биологии. скачать скачать Смотрите также: Демоверсия ЕГЭ 2019 по биологии с ответами

Читать далее

ЕГЭ БиологияКомментарии: 0

Краткая теория по всему курсу биологии. Ботаника, Зоология, Анатомия и физиология человека, Общая биология  Ботаника  Растительная клетка, ее строение  Корень  Побег. Лист. Стебель  Цветок — видоизмененный побег  Размножение растений  Опыление. Оплодотворение  Строение семян. Прорастание и распространение  Развитие растительного мира  Водоросли  Бактерии  Лишайники  …

Читать далее

ЕГЭ БиологияКомментарии: 0

ЕГЭ по биологии 2019. Основная волна. Вопрос про изотопы азота. Доказательство гипотезы о полуконсервативном характере репликации. На мой взгляд вопрос завальный, но отличный урок для будущих выпускников. Постараюсь до конца лета снять как можно больше видео с самыми сложными вопросами этого года  Смотрите также: ЕГЭ 2019 по биологии КИМы, задания, решения

Читать далее

ЕГЭ БиологияКомментарии: 0

ЕГЭ 2019 по биологии КИМы, задания, решения.

Варианты ЕГЭ по биологии 2019 с ответами и с решениями. Все варианты содержат ответы и решения ко 2-й части кима. ЕГЭ_БИОЛОГИЯ_КИМ_№0062621022 ЕГЭ_БИОЛОГИЯ_КИМ_№0062621023 ЕГЭ_БИОЛОГИЯ_КИМ_№0062621024 ЕГЭ_БИОЛОГИЯ_КИМ_№0062621025 ЕГЭ_БИОЛОГИЯ_КИМ_№0062621026 ЕГЭ_БИОЛОГИЯ_КИМ_№0062621027 ЕГЭ_БИОЛОГИЯ_КИМ_№0062621028 ЕГЭ_БИОЛОГИЯ_КИМ_№0062621029 Смотрите также: РАЗБОР ЕГЭ 2019 по биологии (13 июня 2019). Maria Semochkina

Читать далее

ЕГЭ БиологияКомментарии: 0

РАЗБОР ЕГЭ 2019 по биологии (13 июня 2019). Maria Semochkina. Разбор заданий второй части основной волны ЕГЭ по биологии (13 июня 2019)  Смотрите также:  

Читать далее

ЕГЭ БиологияКомментарии: 0

ОТВЕТЫ НА ВОПРОСЫ РЕАЛЬНОГО ЕГЭ ПО БИОЛОГИИ 2019. Подробный разбор. Марина Брейн (Долженко) — репетитор по биологии. Какие были сложные вопросы на ЕГЭ по биологии 2019?  Смотрите также: «ЭВОЛЮЦИЯ» — что нужно знать для ЕГЭ БИОЛОГИЯ Екатерина Лукомская

Читать далее

ЕГЭ БиологияКомментарии: 0

«ЭВОЛЮЦИЯ» — что нужно знать для ЕГЭ БИОЛОГИЯ Екатерина Лукомская. Представляю вам видео, где рассказываю, как готовиться к теме «Эволюции» в ЕГЭ. Пройдемся по актуальным пособиям, сборникам, темам и заданиям. Актуально для тех, кто: — Начинает готовиться к ЕГЭ и не знает где взять информацию для подготовки; — Кто уже прошел тему «Эволюция», но ничего …

Читать далее

ЕГЭ БиологияКомментарии: 0

Тренировочный вариант ЕГЭ 2019 по биологии №20 с ответами от 27.05.2019 «ЕГЭ 100 БАЛЛОВ». Пробные варианты егэ по биологии 2019. В конце теста содержатся ответы ко всем заданиям, а также критерии для проверки сложной, второй части теста. Единый государственный экзамен, 2019 г. БИОЛОГИЯ.  Смотрите также: Тренировочный вариант ЕГЭ 2019 по биологии №19 с ответами

Читать далее

ЕГЭ БиологияКомментарии: 0

Тренировочный вариант ЕГЭ 2019 по биологии №19 с ответами от 13.05.2019 «ЕГЭ 100 БАЛЛОВ». Пробные варианты егэ по биологии 2019. В конце теста содержатся ответы ко всем заданиям, а также критерии для проверки сложной, второй части теста.

 Единый государственный экзамен, 2019 г. БИОЛОГИЯ.  Смотрите также: Тренировочный вариант ЕГЭ 2019 по биологии №18 с ответами

Читать далее

ЕГЭ БиологияКомментарии: 0

Тренировочный вариант ЕГЭ 2019 по биологии №18 с ответами от 29.04.2019 «ЕГЭ 100 БАЛЛОВ». Пробные варианты егэ по биологии 2019. В конце теста содержатся ответы ко всем заданиям, а также критерии для проверки сложной, второй части теста. Единый государственный экзамен, 2019 г. БИОЛОГИЯ.  Смотрите также: Разбор настоящего ДОСРОЧНОГО ВАРИАНТА ФИПИ ЕГЭ ПО БИОЛОГИИ 2019.

Читать далее

PLD-зависимые микродомены фосфатидной кислоты являются сигнальными платформами для формирования подосом

1. Burns S, Thrasher AJ, Blundell MP, Machesky LM, Jones GE. Конфигурация цитоскелета дендритных клеток человека с помощью Rho GTPases, белка WAS и дифференцировки. Кровь. 2001; 98: 1142–1149. [PubMed] [Google Scholar]

2. Marchisio PC, et al. Винкулин, талин и интегрины локализуются в специфических местах адгезии злокачественных В-лимфоцитов. Кровь. 1988; 72: 830–3. [PubMed] [Академия Google]

3. Destaing O, Saltel F, Geminard J-C, Jurdic P, Bard F. Подосомы демонстрируют оборот актина и динамическую самоорганизацию в остеокластах, экспрессирующих актин-зеленый флуоресцентный белок. Мол. биол. … 2003; 14:407–416. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

4. Tarone G, Cirillo D, Giancotti FG, Comoglio PM, Marchisio PC. Трансформированные вирусом саркомы Рауса фибробласты прилипают в основном к дискретным выступам вентральной мембраны, называемым подосомами. Эксп. Сотовый рез. 1985; 159: 141–57. [PubMed] [Академия Google]

5. Marchisio PC, Cirillo D, Teti A, Zambonin-Zallone A, Tarone G. Трансформированные вирусом саркомы Рауса фибробласты и клетки моноцитарного происхождения демонстрируют своеобразную точечную организацию белков цитоскелета, участвующих во взаимодействиях микрофиламент-мембрана. Эксп. Сотовый рез. 1987; 169: 202–214. [PubMed] [Google Scholar]

6. Gimona M, Kaverina I, Resch GP, Vignal E, Burgstaller G. Повторы кальпонина регулируют стабильность актиновых филаментов и формирование подосом в гладкомышечных клетках. Мол. биол. Клетка. 2003; 14: 2482–249.1. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

7. Моро В., Татин Ф., Варон С., Ге Е. Актин может реорганизоваться в подосомы в эндотелиальных клетках аорты, процесс, контролируемый Cdc42 и RhoA. Актин может реорганизоваться в подосомы в эндотелиальных клетках аорты, процесс, контролируемый Cdc42 и RhoA. Мол. Клетка. биол. 2003; 23:6809–6822. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

8. Sabri S, et al. Дефицит белка Wiskott-Aldrich вызывает преждевременное образование протромбоцитов и продукцию тромбоцитов в компартменте костного мозга. Кровь. 2006; 108: 134–140. [PubMed] [Академия Google]

9. Schachtner H, et al. Мегакариоциты собирают подосомы, которые разрушают матрикс и выпячиваются через базальную мембрану. Кровь. 2013; 121:2542–52. [PubMed] [Google Scholar]

10. Баранов М.В., и соавт. Подосомы дендритных клеток облегчают отбор антигена. Дж. Клеточные науки. 2014; 127:1052–1064. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

11. Banchereau J, Steinman RM. Дендритные клетки и регуляция иммунитета. Природа. 1998; 392: 245–252. [PubMed] [Академия Google]

12. Eddy RJ, Weidmann MD, Sharma VP, Condeelis JS. Инвадоподия опухолевых клеток: инвазивные выпячивания, которые организуют метастазирование. Тенденции клеточной биологии. 2017; 27: 595–607. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

13. Патерсон, Э. К. и Кортнидж, С. А. Приближаются инвадосомы: новое понимание функции и значимости заболевания. ФЕБС J . 1–20, 10.1111/февраль 14123 (2017). [Бесплатная статья PMC] [PubMed]

14. van den Dries K, et al. Двухцветная микроскопия сверхвысокого разрешения выявляет наноразмерную организацию механосенсорных подосом. Мол. биол. Клетка. 2013;24:2112–23. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

15. van den Dries K, et al. Восприятие геометрии дендритными клетками диктует пространственную организацию и PGE(2)-индуцированное растворение подосом. Клетка. Мол. Жизнь наук. 2012; 69: 1889–901. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

16. Schachtner H, Calaminus SDJ, Thomas SG, Machesky LM. Подосомы в адгезии, миграции, механосенсорном восприятии и ремоделировании матрикса. Цитоскелет (Хобокен). 2013;00:1–18. [PubMed] [Google Scholar]

17. Rafiq, NBM et al . Сборка подосом контролируется GTPase ARF1 и ее фактором обмена нуклеотидов ARNO. Дж . Cell Biol . 216 (2017). [Бесплатная статья PMC] [PubMed]

18. Svensson HG, et al. Роль ARF6 в формировании и миграции подосом дендритных клеток. Евро. Дж. Иммунол. 2008; 38: 818–828. [PubMed] [Google Scholar]

19. Selvy PE, Lavieri RR, Lindsley CW, Brown HA. Фосфолипаза D: энзимология, функциональность и химическая модуляция. хим. 2011; 111:6064–6119. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

20. Фроман М.А. Надсемейство фосфолипаз D как терапевтическая мишень. Тренды Фармакол. науч. 2015; 36: 137–144. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

21. Нельсон Р.К., Фроман М.А. Физиологическая и патофизиологическая роль фосфолипазы D. J. Lipid Res. 2015;56:2229–2237. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

22. Henkels KM, Boivin GP, ​​Dudley ES, Berberich SJ, Gomez-Cambronero J. Фосфолипаза D (PLD) стимулирует клеточную инвазию, рост опухоли и метастазирование в груди человека. Модель ксенографа рака. Онкоген. 2013;32:5551–62. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

23. Bolomini-Vittori M, et al. Регуляция конформер-специфической активации интегрина LFA-1 сигнальным модулем Rho, запускаемым хемокинами. Нац. Иммунол. 2009 г.;10:185–94. [PubMed] [Google Scholar]

24. Speranza F, Mahankali M, Henkels KM, Gomez-Cambronero J. Молекулярная основа адгезии лейкоцитов с участием фосфатидной кислоты и фосфолипазы D. J. Biol. хим. 2014; 289:28885–28897. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

25. Walker SJ, Wu WJ, Cerione RA, Brown HA. Для активации фосфолипазы D1 с помощью Cdc42 требуется область вставки Rho. Дж. Биол. хим. 2000; 275:15665–15668. [PubMed] [Google Scholar]

26. Гомес-Камбронеро Дж. Изысканная регуляция PLD2 множеством взаимодействующих белков: S6K, Grb2, Sos, WASp и Rac2 (и неожиданное открытие: PLD2 — это GEF) Cell. Сигнал. 2011; 23:1885–189.5. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

27. Stritt S, et al. Фосфолипаза D является центральным регулятором индуцированной коллагеном I перестройки цитоскелета и образования подосом в мегакариоцитах. Дж. Тромб. Гемост. 2014; 12:1–8. [PubMed] [Google Scholar]

28. Ali WH, et al. Дефицит липидных сигнальных ферментов фосфолипазы D1 и D2 изменяет организацию цитоскелета, фагоцитоз макрофагов и стимулированное цитокинами привлечение нейтрофилов. ПЛОС Один. 2013;8:e55325. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

29. Capelluto, D.G.S. Липид-опосредованный белок Signalin г, 10.1007/978-94-007-6331-9 (2013).

30. Wang X, Devaiah SP, Zhang W, Welti R. Сигнальные функции фосфатидной кислоты. прог. Липид Рез. 2006; 45: 250–78. [PubMed] [Google Scholar]

31. Stace CL, Ktistakis NT. Белки, связывающие фосфатидную кислоту и фосфатидилсерин. Биохим. Биофиз. Акта — Мол. Клеточная биол. Липиды. 2006; 1761: 913–926. [PubMed] [Google Scholar]

32. Ито, С., Верт, Д., Ричерт, Н. и Пастан, И. Фосфорилирование винкулина киназой src. Взаимодействие винкулина с фосфолипидными везикулами. Дж . Биол . Химия . http://www.jbc.org/content/258/23/14626.short (1983). [PubMed]

33. Бхатия Т., Корнелиус Ф., Ипсен Дж. Х. Изучение гипотезы рафта путем исследования плоских двухслойных участков отдельно стоящих гигантских везикул с наноразмерным разрешением, с Na,K-АТФазой и без нее. Биохим. Биофиз. Акта — биомембрана. 2016; 1858:3041–3049. [PubMed] [Google Scholar]

34. Саймонс К., Иконен Э. Функциональные рафты в клеточных мембранах. Природа. 1997; 387: 569–572. [PubMed] [Академия Google]

35. Chakrabarti P, et al. Зависимый от dPIP5K пул фосфатидилинозитол-4,5-бисфосфата (PIP2) необходим для передачи сигнала, связанного с G-белком, в фоторецепторах дрозофилы. Генетика PLoS. 2015; 11:1–24. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

36. van den Bogaart G, et al. Секвестрация мембранных белков за счет ионных белок-липидных взаимодействий. Природа. 2011; 479: 552–555. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

37. Gillooly DJ, Raiborg C, Stenmark H. Фосфатидилинозитол-3-фосфат обнаружен в микродоменах ранних эндосом. гистохим. Клеточная биол. 2003; 120:445–453. [PubMed] [Академия Google]

38. Роуч А.Н. и соавт. Регуляция PIPKI фосфатидной кислотой является критической для актиновой реорганизации цитоскелета. Дж. Липид Рез. 2012;53:2598–2609. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

39. Zeniou-Meyer M, et al. Продукция фосфатидной кислоты фосфолипазой D1 на плазматической мембране способствует экзоцитозу крупных гранул с плотным ядром на поздней стадии. Дж. Биол. хим. 2007; 282:21746–21757. [PubMed] [Google Scholar]

40. Аммар М.Р., Кассас Н., Шассерот-Голаз С., Бадер М.Ф., Витале Н. Липиды в регулируемом экзоцитозе: что они делают? Передний. Эндокринол. (Лозанна). 2013; 4:1–6. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

41. Zhang F, et al. Временное производство сигнального липида фосфатидной кислоты фосфолипазой D2 определяет выход сигнала киназы, регулируемой внеклеточным сигналом, в раковых клетках. Мол. Клетка. биол. 2014; 34:84–95. [PMC free article] [PubMed] [Google Scholar]

42. Chalifa-Caspi V, Eli Y, Liscovitch M. Кинетический анализ в смешанных мицеллах частично очищенной активности фосфолипазы D мозга крысы и ее активация фосфатидилинозитол-4,5-бисфосфатом . Нейрохим. Рез. 1998;23:589–599. [PubMed] [Google Scholar]

43. Brown HA, Henage LG, Preininger AM, Xiang Y, Exton JH. Биохимический анализ фосфолипазы D. Методы Энзимол. 2007; 434:49–87. [PubMed] [Google Scholar]

44. Griera M, et al. Интегрин-связанная киназа (ILK) регулирует созревание и стабильность подосом в дендритных клетках. Междунар. Дж. Биохим. Клеточная биол. 2014;50:47–54. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

45. Monypenny J, et al. Роль WASP в клеточной полярности и подосомной динамике миелоидных клеток. Евро. Дж. Клеточная биология. 2010;90: 198–204. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

46. Chae YC, et al. Опосредованное протеинкиназой Cδ фосфорилирование фосфолипазы D контролирует опосредованное интегрином распространение клеток. Мол Селл Биол. 2010;30:5086–5098. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

47. Chae YC, et al. Активность фосфолипазы D регулирует опосредованное интегрином распространение и миграцию клеток, индуцируя транслокацию GTP-Rac к плазматической мембране. Мол. биол. Клетка. 2008;19:3111–3123. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

48. Ду Г, Фрохман М.А. Всплеск миозинфосфатазы, сигнализируемый липидом, рассеивает корковую сократительную силу на ранней стадии распространения клеток. Мол. биол. Ячейка2. 2009; 20: 200–208. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

49. Lavieri RR, et al. Дизайн, синтез и биологическая оценка галогенированных N-(2-(4-оксо-1-фенил-1,3,8-триазаспиро[4.5]декан-8-ил)этил)бензамидов: открытие молекула ингибитора фосфолипазы D2. Дж. Мед. хим. 2010;53:6706–19. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

50. Lewis JA, et al. Дизайн и синтез селективных по изоформе ингибиторов фосфолипазы D (PLD). Часть I: Влияние альтернативных галогенированных привилегированных структур на специфичность PLD1. биоорг. Мед. хим. лат. 2009; 19:1916–20. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

51. Scott SA, et al. Дизайн селективных по изоформе ингибиторов фосфолипазы D, которые модулируют инвазивность раковых клеток. Nat Chem Biol. 2009; 5:108–117. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

52. Colley WC, et al. Фосфолипаза D2, особая изоформа фосфолипазы D с новыми регуляторными свойствами, провоцирующая реорганизацию цитоскелета. Курс. биол. 1997;7:191–201. [PubMed] [Google Scholar]

53. Хаммонд С., Дженко Дж., Накашима С. и К. Характеристика двух альтернативно сплайсированных форм фосфолипазы D1. Дж. Биол. хим. 1997; 272:3860–3868. [PubMed] [Google Scholar]

54. Du GW, et al. Двойная потребность в rho и протеинкиназе C для прямой активации фосфолипазы D1 через передачу сигналов рецептора, связанного с G-белком. Мол. биол. Клетка. 2000; 11:4359–68. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

55. Su W, et al. 5-фтор-2-индолилдесхлоргалопемид (FIPI), фармакологический ингибитор фосфолипазы D, который изменяет распространение клеток и ингибирует хемотаксис. Мол. Фармакол. 2009 г.;75:437–446. [Статья бесплатно PMC] [PubMed] [Google Scholar]

56. Shen B, Delaney MK, Du X. Изнутри-наружу, снаружи-внутрь и изнутри-снаружи-внутрь: передача сигналов G-белка в интегрин-опосредованной клеточной адгезии, растекание и втягивание. Курс. мнение Клеточная биол. 2012; 24:600–606. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

57. Линдер С., Хюфнер К., Винтергерст У., Эпфельбахер М. Зависимое от микротрубочек формирование структур подосомальной адгезии в первичных макрофагах человека. Дж. Клеточные науки. 2000; 113 (Pt 23): 4165–76. [PubMed] [Академия Google]

58. Meddens MBM, et al. Актомиозин-зависимые динамические пространственные паттерны компонентов цитоскелета управляют мезомасштабной организацией подосом. Нац. коммун. 2016;7:13127. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

59. Linder S, et al. Макрофаги пациентов с Х-сцепленной тромбоцитопенией демонстрируют ослабленный фенотип синдрома Вискотта-Олдрича. Иммунол. Клеточная биол. 2003; 81: 130–6. [PubMed] [Google Scholar]

60. Sozzani S, et al. Миграция дендритных клеток в ответ на формилпептиды, C5a и определенный набор хемокинов. Дж. Иммунол. (Балтимор, Мэриленд, 1950) 1995;155:3292–3295. [PubMed] [Google Scholar]

61. Powner DJ, Pettitt TR, Anderson R, Nash GB, Wakelam MJO. Стабильная адгезия и миграция нейтрофилов человека требует опосредованной фосфолипазой D активации интегрина CD11b/CD18. Мол. Иммунол. 2007;44:3211–3221. [PubMed] [Google Scholar]

62. Carrigan SO, Pink DBS, Stadnyk AW. Трансэпителиальная миграция нейтрофилов в ответ на хемоаттрактант fMLP, но не на C5a, зависит от фосфолипазы D и связана с использованием CD11b/CD18. Дж. Лейкок. биол. 2007; 82: 1575–1584. [PubMed] [Академия Google]

63. Brito de Souza L, Pinto da Silva LL, Jamur MC, Oliver C. Фосфолипаза D участвует в формировании связанных с аппаратом Гольджи везикул, покрытых клатрином, в клетках околоушных протоков человека. ПЛОС Один. 2014;9:e91868. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

64. Wang Z, et al. Связывание фосфатидной кислоты, генерируемой PLD2, с KIF5B способствует проникновению MT1-MMP на поверхность и метастазированию в легкие клеток рака молочной железы мыши. Дев. Клетка. 2017;43:186–197.e7. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

65. El Azzouzi K, Wiesner C, Linder S. Островки металлопротеиназы MT1-MMP действуют как устройства памяти для повторного появления подосом. Дж. Клеточная биология. 2016; 213:109–125. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

66. Park MH, Ahn BH, Hong YK, Min DS. Сверхэкспрессия фосфолипазы D усиливает экспрессию матриксной металлопротеиназы-2 и инвазию клеток глиомы посредством сигнальных путей, опосредованных протеинкиназой C и протеинкиназой A/NF-kappaB/Sp1. Канцерогенез. 2009; 30: 356–65. [PubMed] [Академия Google]

67. Элверс, М. и др. . Нарушенная активация интегрина IIb 3 и образование тромбов, зависящее от сдвига, у мышей, лишенных фосфолипазы D1. Наука . Сигнал . 3 , ra1-ra1 (2010). [Бесплатная статья PMC] [PubMed]

68. Thielmann I, et al. Избыточные функции фосфолипаз D1 и D2 при высвобождении альфа-гранул тромбоцитов. Дж. Тромб. Гемост. 2012;10:2361–2372. [PubMed] [Google Scholar]

69. Oude Weernink PA, Han L, Jakobs KH, Schmidt M. Динамическая передача сигналов фосфолипида с помощью рецепторов, связанных с G-белком. Биохим. Биофиз. Акта — биомембрана. 2007; 1768: 888–900. [PubMed] [Google Scholar]

70. Litosch I, Pujari R, Lee SJ. Фосфатидная кислота регулирует выход сигнала рецепторами, связанными с G-белком, посредством прямого взаимодействия с фосфолипазой C-beta(1) Cell. Сигнал. 2009;21:1379–84. [PubMed] [Google Scholar]

71. Браун, Х. А., Томас, П. Г. и Линдсли, К. В. Нацеливание на фосфолипазу D при раке, инфекциях и нейродегенеративных расстройствах. Нат . Ред. . Препарат Дисков ., 10.1038/nrd.2016.252 (2017). [Бесплатная статья PMC] [PubMed]

72. Chang LC, et al. Сигнальные механизмы ингибирования активации фосфолипазы D с помощью CHS-111 в нейтрофилах, стимулированных формилпептидом. Биохим. Фармакол. 2011; 81: 269–278. [PubMed] [Google Scholar]

73. Linder S, Nelson D, Weiss M, Aepfelbacher M. Белок синдрома Вискотта-Олдрича регулирует подосомы в первичных макрофагах человека. проц. Натл. акад. науч. 1999;96:9648–9653. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

74. Ory S, Destaing O, Jurdic P. Динамика микротрубочек по-разному регулирует активность Rho и Rac и запускает образование Rho-независимого стрессового волокна в поликарионах макрофагов. Евро. Дж. Клеточная биология. 2002; 81: 351–362. [PubMed] [Академия Google]

75. Cox D, et al. Требования как к Rac1, так и к Cdc42 при взъерошении мембран и фагоцитозе лейкоцитов. Дж. Эксп. Мед. 1997; 186:1487–94. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

76. Maeda T, et al. RhoA опосредует экспрессию мРНК матриксной металлопротеиназы-9, индуцированной кислотным внеклеточным pH, через фосфолипазу D1 в метастатических клетках меланомы B16-BL6 мыши. Междунар. Дж. Онкол. 2016;48:1251–1257. [PubMed] [Google Scholar]

77. Виллигер Б.Т., Хо В.Т., Экстон Дж.Х. Фосфолипаза D опосредует матриксную металлопротеиназу-9секреция в клетках фибросаркомы человека, стимулированных форболовым эфиром. Дж. Биол. хим. 1999; 274: 735–738. [PubMed] [Google Scholar]

78. Kang DW, Min DS. Тромбоцитарный фактор роста увеличивает экспрессию фосфолипазы D1, но не фосфолипазы D2 через сигнальный путь NFκB и усиливает инвазию клеток рака молочной железы. Рак Летт. 2010; 294:125–133. [PubMed] [Google Scholar]

79. Horchani H, De Saint-Jean M, Barelli HL, Antonny B. Взаимодействие мотива мембранного сенсора Spo20 с фосфатидной кислотой и другими анионными липидами и влияние мембранного окружения. ПЛОС Один. 2014;9: 1–22. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

80. Yu C-H, et al. Кластеры интегрин-матрицы образуют подосомоподобные адгезии в отсутствие сил тяги. Cell Rep. 2013; 5:1456–1468. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

81. Sánchez-Barrena MJ, et al. Bin2 представляет собой белок N-BAR, моделирующий мембрану, который влияет на подосомы лейкоцитов, их подвижность и фагоцитоз. ПЛОС Один. 2012;7:e52401. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

82. Oikawa T, et al. IRSp53 опосредует формирование подосом через VASP в клетках NIH-Src. ПЛОС Один. 2013; 8: 1–9. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

83. Sztacho M, et al. Белки BAR PSTPIP1/2 регулируют динамику подосом и резорбционную активность остеокластов. ПЛОС Один. 2016; 11:1–25. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

84. van den Dries K, et al. Взаимодействие между myosin IIA-опосредованной сократимостью и целостностью актиновой сети управляет составом подосом и колебаниями. Нац. коммун. 2013;4:1412. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

85. Spuul, стр. и др. . Значение RhoGTPases в формировании, характеристиках и функциях инвадосом. Малые ГТФазы 5 (2014). [Бесплатная статья PMC] [PubMed]

86. Brandenburg LO, Pufe T, Koch T. Роль фосфолипазы D в функции рецептора, связанного с G-белком. Мембраны (Базель). 2014;4:302–318. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

87. Oude Weernink PA, López de Jesús M, Schmidt M. Передача сигналов фосфолипазы D: оркестровка с помощью PIP2 и малых GTPases. Наунин. Шмидебергс. Арка Фармакол. 2007;374:399–411. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

88. van Helden SFG, Hordijk PL. Регуляция подосом с помощью Rho GTPases в миелоидных клетках. Евро. Дж. Клеточная биология. 2011;90:189–97. [PubMed] [Google Scholar]

89. Hanna, S., Miskolci, V., Cox, D. & Hodgson, L. Новый генетически кодируемый одноцепочечный биосенсор для Cdc42 на основе FRET, полезный для визуализации живых клеток. . PLoS One 9 (2014 г.). [Бесплатная статья PMC] [PubMed]

90. Spurrell DR, et al. Vav1 регулирует миграцию и адгезию дендритных клеток. Дж. Иммунол. 2009 г.;183:310–318. [PubMed] [Google Scholar]

91. van Helden SFG, et al. Опосредованная PGE2 потеря подосом в дендритных клетках зависит от сокращения актомиозина ниже оси RhoA-Rho-kinase. Дж. Клеточные науки. 2008; 121:1096–106. [PubMed] [Google Scholar]

92. Chellaiah MA, et al. Rho-A имеет решающее значение для организации подосом остеокластов, подвижности и резорбции костей. Дж. Биол. хим. 2000; 275:11993–2002. [PubMed] [Google Scholar]

93. Ishihara H, et al. Фосфатидилинозитол-4-фосфат-5-киназы I типа. Клонирование третьей изоформы и анализ делеций/замен членов этого нового семейства липидкиназ. Дж. Биол. хим. 1998;273:8741–8748. [PubMed] [Google Scholar]

94. Шульга Ю.В., Андерсон Р.А., Топхэм М.К., Эпанд Р.М. Изоформы фосфатидилинозитол-4-фосфат-5-киназы проявляют селективность ацильной цепи как в отношении субстрата, так и активатора липидов. Дж. Биол. хим. 2012; 287:35953–35963. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

95. Divecha, N. et al . Взаимодействие PIP-киназы типа Iα с фосфолипазой D и роль местного образования фосфатидилинозитол-4,5-бисфосфата в регуляции активности PLD2. 19 (2000). [Бесплатная статья PMC] [PubMed]

96. Zhu T, et al. Фосфотидилинозотол-4-фосфат-5-киназа типа I регулирует остеокласты бифункциональным образом. Дж. Биол. хим. 2013; 288:5268–5277. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

97. de Vries IJM, et al. Фенотипическая и функциональная характеристика дендритных клеток клинической степени тяжести. Дж. Иммунотер. 2002; 25: 429–438. [PubMed] [Google Scholar]

98. Bowden ET, Coopman PJ, Mueller SC. Invadopodia: уникальные методы измерения деградации внеклеточного матрикса in vitro . Методы клеточной биологии. 2001; 63: 613–627. [PubMed] [Google Scholar]

99. Schindelin J, et al. Фиджи: Платформа с открытым исходным кодом для анализа биологических изображений. Нац. Методы. 2012; 9: 676–682. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Войти

Эта статья

  1. Опубликовано заранее 15 сентября 2022 г., дои: 10.1101/гр.2768390,122 Геном Res. 2022. 32: 1862-1875 гг.

    © 2022 Руджери и др.; Опубликовано издательством Cold Spring Harbour Laboratory Press

    .
    • Исследования
  1. Загрузить со ссылкой на информацию о статье
  2. Ссылки на статьи через Web of Science
  1. Статьи Ruggieri, A. A.
  2. Статьи Ван Беллегема, С. М.
  1. Ссылка на PubMed
  2. Статьи Ruggieri, A.
    A.
  3. Статьи Ван Беллегема, С. М.
  1. Профиль для Ruggieri, A. A. http://orcid.org/0000-0003-1427-2667
  2. Профиль Ливраги, Л.http://orcid.org/0000-0002-2597-7550
  3. Профиль Льюиса, Дж. Дж. http://orcid.org/0000-0002-4170-9118
  4. Профиль Чикконарди, F.http://orcid.org/0000-0001-6509-6179
  5. Профиль Montgomery, S.H.http://orcid.org/0000-0002-5474-5695
  6. Профиль Ghezzi, A.