Тест по биологии 9 класс «Молекулярный уровень»
Вопрос № 1
Неорганические вещества клетки
вода и минеральные соли
белки, жиры и углеводы
белки и минеральные соли
нуклеиновые кислоты
Вопрос № 2
Количество видов аминокислот, входящих в состав белков
5
10
20
50
Вопрос № 3
Мономерами белков являются
ДНК и рРНК
моносахариды
аминокислоты
нуклеотиды
Вопрос № 4
Первичная структура белка — это
спираль, прошитая водородными связями
последовательность аминокислот в полипептидной цепи
взаимное расположение нескольких белковых цепей
пространственная конфигурация спирали, образованная за счет ковалентных полярных, неполярных и ионных связей
Вопрос № 5
биологически активное вещество белковой природы, ускоряющее протекание химической реакции в сотни тысяч и миллионы раз
витамин
гормон
фермент
гуанин
Вопрос № 6
Функция нуклеиновых кислот в клетке
запасание питательных веществ и энергии
хранение и передача наследственной информации
защита и передвижение
восприятие сигналов из внешней среды
Вопрос № 7
Молекула АТФ содержит
аденин, рибозу и три остатка фосфорной кислоты
гуанин, рибозу и три остатка фосфорной кислоты
аденозин, рибозу и три остатка фосфорной кислоты
гуанин, дезоксирибозу и три остатка фосфорной кислоты
Вопрос № 8
При расщеплении каких органических соединений выделяется наибольшее количество энергии
белков
жиров
углеводов
Вопрос № 9
Мономером нуклеиновых кислот является
аминокислота
азотистое основание
РНК
нуклеотид
Вопрос № 10
Липиды состоят из
углеводов и жирных кислот
высокомолекулярных жирных кислот и трехатомного спирта глицерина
высокомолекулярных жирных кислот и воды
из трехатомного спирта глицерина и аминокислот
infourok.ru
1. Совокупность химических реакций в клетке: 1) катаболизм…
29 ноября 2017
Биология
10 — 11 классы
1. Совокупность химических реакций в клетке:
1) катаболизм 2) анаболизм 3) метаболизм 4) нейтрализм
2. Совокупность реакций окисления органических веществ, идущих с освобождение энергии, запасаемой в молекулах АТФ:
1) пластический обмен (ассимиляция, или анаболизм) 3) метаболизм
2) энергетический обмен (диссимиляция, или катаболизм) 4) фотосинтез
3. Биологически активное вещество белковой природы, ускоряющее протекание химических реакций:
1) витамин 2) гормон 3) фермент 4) вода
4. Бескислородное ферментативное расщепление глюкозы в цитоплазме:
1) плазмолиз 2) фотосинтез 3) гликолиз 4) хемосинтез
5. Третий этап энергетического обмена – процесс полного окисления органических веществ, ведущий к выделению энергии:
1) транскрипция 2) фотосинтез 3) трансляция 4) дыхание
6. Освобождение энергии в результате окисления органических веществ происходит на внутренней мембране:
1) рибосом 2) митохондрий 3) аппарата Гольджи 4) ядра
7. Полное ферментативное расщепление и окисление одной молекулы глюкозы дает суммарно:
1) 2 молекулы АТФ 2) 34 молекулы АТФ 3) 36 молекул АТФ 4) 38 молекул АТФ
8. На конечном этапе энергетического обмена образуются молекулы:
1) углекислого газа и воды 2) гормонов 3) ферментов 4) минеральных солей и кислот
9. Организмы, осуществляющие синтез органических веществ из неорганических
1) гетеротрофы 2) хемотрофы 3) сапротрофы 4) автотрофы
10. Организмы, осуществляющие синтез органических веществ за счет энергии, освобождаемой при окислении неорганических веществ:
1) гетеротрофы 2) хемотрофы 3) сапротрофы 4) автотрофы
11. Гетеротрофы, питающиеся мертвыми органическими остатками:
1) сапротрофы 2) симбионты 3) паразиты 4) анаэробы
12. Участок ДНК, содержащий информацию о первичной структуре одного белка:
1) фенотип 2) ген 3) фермент 4) генотип
13. Система записи информации о последовательности расположения аминокислот в молекуле белка с помощью аналогичного расположения нуклеотидов в и-РНК:
1) специфичность 2) транскрипция 3) генетический код 4) трансляция
14. Каждые три нуклеотида молекулы ДНК образуют:
1) аминокислоту 2) белок 3) триплет 4) полипептид
15. Одни и те же триплеты кодируют одинаковые аминокислоты у всех организмов на Земле. Это свойство генетического кода называется:
1) универсальность 2) специфичность 3) триплетность 4) вырожденность
16. Транскрипция – это:
1) синтез белка на рибосомах 2) переписывание генетической информации с ДНК на и-РНК
3) удвоение ДНК 4) синтез ДНК на т-РНК
17. Установите соответствие между биологическим процессом и видом обмена :
1 — Энергетический обмен 2 — Пластический обмен
А. Синтез сложных веществ из простых Г. Расщепление углеводов до углекислого газа
Б. Расщепление сложных веществ до простых Д. Синтез углеводов из углекислого
В. Окисление молочной кислоты Е. Синтез белков из аминокислот
18. ДНК – последовательность: А-А-Т-Г-Г-Г-Г-Ц-Г
Сколько аминокислот закодировано? Провести транскрипцию, синтезировать и-РНК.
19. В процессе трансляции участвовали 80 молекул т-РНК.
Сколько амонокислот входит в состав синтезируемого белка?
Сколько триплетов и сколько нуклеотидов в гене, который кодирует этот белок?
20. Сколько молекул АТФ будет синтезировано:
1) на первом подготовительном этапе
2) на втором этапе гликолиза
3) на третьем этапе аэробного дыхания
4) при полном окислении фрагмента молекулы крахмала, состоящего из 150 остатков глюкозы?
Ответы
klassgdz.ru
Вещество — белковая природа — Большая Энциклопедия Нефти и Газа, статья, страница 1
Вещество — белковая природа
Cтраница 1
Вещества белковой природы ( состоящие из остатков аминокислот, соединенных между собой пептидной связью), имеющие относительно меньшую молекулярную массу и меньшую степень пространственной организации макромолекулы, называются полипептидами. Провести резкую границу между белками и полипептидами трудно. [1]
Вещества белковой природы были известны человеку с древнейших времен. [2]
Являясь веществами белковой природы, биокатализаторы обладают исключительно высокой химической активностью. Под воздействием ферментов в живом организме в сотни тысяч и миллионы раз ускоряется ход химических процессов. В случае получения необходимых ферментов искусственно, синтетическим путем, в больших масштабах, возможно будет использовать их, подобно антибиотикам, в промышленных химических процессах. [3]
Ферменты — вещества белковой природы, катализирующие протекание в организме огромного числа химических реакций и обеспечивающие осуществление взаимосвязанных саморегулируемых биохимических процессов, что является сущностью явления жизни. Выделено и изучено несколько сотен ( около тысячи) ферментов. [4]
Ферменты представляют собой вещества белковой природы. [5]
Секретин представляет собой вещество белковой природы, выделяемое слизистой двенадцатиперстной кишки; его принято рассматривать как активатор секреции панкреатического сока. Поскольку секретин образуется не в эндокринной железе, некоторые исследователи полагают, что его не следует причислять к гормонам. [6]
Органические коллоиды почвы представлены преимущественно веществами гумусовой и белковой природы. Кроме того, в почвах могут быть полисахариды и другие соединения, находящиеся в коллоидно-дисперсном состоянии. И те и другие — амфолитоиды, однако у гумусовых веществ вследствие более выраженной кислотной природы более сильно, чем у белков, проявляются свойства ацидои-дов. Базоидные свойства органических коллоидов связаны с наличием в них активных аминогрупп. Для гумусовых коллоидов характерна высокая емкость катионного обмена, достигающая 400 — 500 м-экв. [7]
Ферменты по химическому составу представляют собой вещества белковой природы, которые способны катализировать определенные химические процессы. Однако, в отличие от обычных катализаторов, каждый фермент может катализировать строго определенные реакции. Благодаря такой тонкой специфичности ферментативного катализа возможна строгая упорядоченность и теснейшая взаимосвязь отдельных ферментативных реакций, которые в своем закономерном сочетании создают лежащий в основе жизни биологический обмен веществ. [8]
Ферменты ( энзимы) представляют собой вещества белковой природы. Они являются специфическими биологическими катализаторами жизненных процессов растительного и животного организма. Ферменты входят в состав всех клеток и тканей и обусловливают способность живых организмов осуществлять множество разнообразных химических процессов, связанных с обменом веществ. [9]
Известно, что все ферменты являются веществами белковой природы. [10]
При ферментативном или микрогетерогенном катализе катализатором служат вещества белковой природы, обладающие молекулами больших размеров и сложного строения. [11]
Имеется ген-регулятор, ответственный за синтез некоего сигнального вещества белковой природы — pen — рессора. [12]
Имеется ген-регулятор, ответственный за синтез некоего сигнального вещества белковой природы — реп-рессора. [13]
Ферменты, или энзимы, представляют собой высокоспециализированный класс веществ белковой природы, используемый живыми организмами для осуществления с высокой скоростью многих тысяч взаимосвязанных химических реакций, включая синтез, распад и взаимопревращение огромного множества разнообразных химических соединений. [14]
За некоторыми исключениями, антибиотики из спорообразующих бактерий представляют собой вещества белковой природы — полииеп-тиды. Они состоят из различных аминокислот, причем наиболее характерным является то, что в состав полипептидных антибиотиков входят неестественные аминокислоты с правой оптической конфигурацией. Некоторые антибиотики полипептидной природы имеют сравнительно более простой состав и несложную формулу, представляя весьма удобную модель для изучения строения белка. С другой стороны, полипептидные антибиотики привлекают большой интерес биохимиков, так как эти вещества могут быть использованы при изучении одной из центральных проблем современной биологии — выяснении причин, обусловливающих специфичность биологически активного белка. [15]
Страницы: 1 2 3
www.ngpedia.ru
Ферменты(энзимы) – это вещества белковой природы, способные ускорять химические реакции в живых организмах.
Название ферменты происходит от латинского «fermentum» — закваска. Ферменты представляют собой сложные белковые молекулы и являются «биологическими катализаторами». «Биологический» говорит о том, что они являются продуктом или производным какого-либо живого организма. Слово «катализатор» означает, что вещество, обладает способностью увеличивать скорость химической реакции, при этом само оно в результате реакции не изменяется. Следовательно, после завершения реакции фермент способен сразу же вступать в новую.
Пространственное строение молекулы фермента
Общепринятое название ферментов обычно включает «префикс», отражающий название вещества, на которую они воздействуют. Затем следует «суффикс» — «-аза», который указывает на то, что вещество является ферментом.
Действуют обычно при tº организма
Не изменяют направление реакций
◊ Невысокая температура (tº)
Растения ( клубень картофеля- амилаза, ананас- бромелин, фиговое дерево- пицин, папайя- папаин)
1) Какого происхождения «ферменты»?
1) Белкового
|
rpp.nashaucheba.ru
Ферменты – это биологически активные вещества, имеющие белковую природу, способные во много раз ускорять химические реакции.
Количество просмотров публикации Ферменты – это биологически активные вещества, имеющие белковую природу, способные во много раз ускорять химические реакции. — 447
Иными словами, ферменты — ϶ᴛᴏ биологические катализаторы. Образуются ферменты в клетках пищеварительных желёз, которые выделяют их в составе слюны и пищеварительных соков: желудочного, поджелудочного, кишечного. Существует более 1000 различных ферментов, каждый из которых ускоряет только определённую химическую реакцию.
СЛАЙД №2 (Всасывание в-в)
Продукты расщепления белков и углеводов, а это аминокислоты и глюкоза, соответственно, всасываются в кровь, а продукты расщепления жиров, глицерин и жирные кислоты, вначале всасываются в лимфу и только затем в кровь. Далее эти продукты транспортируются кровью ко всем клеткам организма, где с ними происходят дальнейшие превращения.
Активность ферментов зависит от условий, в которых они находятся. К примеру, при повышении температуры тела до 380С активность ферментов возрастает. Дальнейшее повышение температуры снижает их активность. Одни ферменты активны в слабощелочной среде (ферменты слюны, пищеварительных соков кишечника), другие – в кислой (ферменты желудка).
СЛАЙД №3(Пищеварительная система)
Желудочно-кишечный тракт представляет собой сплошную трубку, соединяющую ротовое отверстие с анальным, и состоящую из ротовой полости, глотки, пищевода, желудка, тонкого и толстого кишечника. В желудочно-кишечный тракт поступают продукты секреции нескольких органов, в т.ч. печени и слюнных и поджелудочной желёз.
Стенки пищеварительной трубки на всём её протяжении построены по единому типу, хотя разные её отделы выполняют разные функции.
Одни отделы (ротовая полость и пищевод) служат для транспортировки пищи, другие (желудок и толстый кишечник) — для её хранения, третьи (тонкий кишечник) – для переваривания и всасывания.
Регуляция этих функций осуществляется:
1) посредством гормонов и ферментов;
2) за счёт сократительной активности гладкой мускулатуры;
3) вегетативной нервной системой.
СЛАЙД №4 (Строение стенки кишечника)
Стенки пищеварительного канала состоят из четырёх базовых слоёв (оболочек):
· внутренний слой – слизистая оболочка – выполняет следующие функции: секреторную, всасывание и выработка гормонов.
· следующий слой – подслизистая оболочка, в ней расположены кровеносные и лимфатические сосуды, нервы.
· мышечную оболочку образуют гладкие мышцы, которые обеспечивают механическую обработку пищи – перемешивание, размельчение пищевого комка, его продвижение.
· внешний слой соеденительной ткани покрывающий желудочно-кишечный тракт называют серозной оболочкой.
Желудочно-кишечный тракт имеет свою, внутреннюю (энтеральную), нервную систему, называемую также ʼʼкишечным мозгомʼʼ. Она функционирует независимо от внешней вегетативной нервной системы и регулирует двигательную и секреторную активность желудка и кишечника. Эта нервная сеть состоит из двух отделов – межмышечного (ауэрбахова) сплетения, лежащего между слоями продольных и круговых мышц стенки ЖКТ, и подслизистого (мейсснерова) сплетения, расположенного между слоем мышц и подслизистой оболочкой. Ауэрбахово сплетение регулирует тонус мышц, а мейсснерово – секреторную активность.
Большое влияние на двигательную и секреторную активность желудочно-кишечного тракта оказывает и внешняя вегетативная нервная система. ЖКТ густо иннервирован симпатическими и парасимпатическими нервами и находится под контролем блуждающего нерва выходящего из продолговатого мозга.
Изучением органов пищеварения занимается физиология пищеварения, основы которой были заложены выдающимся русским физиологом Иваном Петровичем Павловым. Он разработал принципиально новые методические подходы, позволившие открыть закономерности слюноотделения, отделения желудочного сока и желчи; собрать чистые, не смешанные с пищей пищеварительные соки, определить их состав, изучить регуляцию пищеварения. За эти работы ему в 1908 году была присуждена Нобелевская премия.
СЛАЙД №5 (Функции ПС и методы исследования)
На сегодняшний момент используют следующие методы исследования органов пищеварения:
· метод фистул;
· мнимое кормление;
· зондирование;
· рентгеноскопия;
· ультразвуковая диагностика;
· эндоскопия;
· использование радиопилюль;
· иридодиагностика;
· электрогастроскопия.
Далее, мы рассмотрим строение и функции пищеварительной системы подробнее.
Ротовая полость, глотка и пищевод образуют функциональную единицу, назначение которой – предварительная обработка пищи перед прохождением её по желудочно-кишечному тракту. Здесь пища подвергается измельчению и смачиванию слюной, после чего поступает в желудок. На этом подготовительном этапе пища разрезается зубами на куски и перетирается. Такая обработка сильно облегчает переваривание и всасывание. В пережёвывании пищи принимают участие верхние и нижние челюсти, мускулатура челюстей, зубы, язык, щёки, дно ротовой полости и нёбо. При помощи языка пищевой комок удерживается между челюстями в пределах жевательной поверхности зубов. Твёрдая пища измельчается до частиц диаметром в несколько миллиметров.
СЛАЙД №6 (Вкусовая сенсорная система)
С помощью рецепторов языка мы различаем кислое, сладкое, горькое, солёное, а также качество пищи. Благодаря слюноотделению, стимулированному жеванием, пища приобретает консистенцию, необходимую для проглатывания. Жевание и выделению слюны стимулируют вкусовые ощущения, которые вызывают рефлекторное выделение желудочного сока.
Слюна образуется в ротовой полости со скоростью примерно 1 литр в сутки.
СЛАЙД №7 (Виды слюнных желёз)
Выработка слюны происходит в слюнных железах, их три пары: околоушные, нижнечелюстные и подъязычные. Слюна смачивает полость рта͵ облегчая артикуляцию, смачивает пережёванную пищу, усиливает вкусовые ощущения. Слюна очищает полость рта и обладает бактерицидными свойствами благодаря присутствию в ней лизоцима. При уменьшении слюноотделения возникает чувство жажды, стимулирующее потребление жидкости. Наконец, под действием слюны начинается расщепление углеводов.
Под действием ферментов слюны (амилазы и мальтазы) сложные углеводы (крахмал) начинают расщепляться до простых (глюкозы).
Другими важными органами ротовой полости являются зубы.
СЛАЙД №8 (Зубы)
У взрослого человека 32 зуба, расположенные в ячейках челюстей. По форме и функциям различают резцы (8), клыки (4), малые коренные (8), большие коренные (12). В каждом зубе различают коронку, шейку и корень. Коронку зуба покрывает эмаль (самая твёрдая ткань в организме). Под эмалью расположен дентин (образует большую часть зуба). Шейка и корень зуба покрыты цементом. Полость зуба заполняет соединительная ткань – пульпа. В пульпу через канал корня входят кровеносные и лимфатические сосуды, нервы. За счёт пульпы зуб растет.
Сформированный пищевой комок проглатывается путём проталкивания через три отдела – ротовую полость, глотку и пищевод. Когда пищевой комок попадает на корень языка, мышцы мягкого нёба поднимаются и закрывают носоглотку. Надгортанник опускается и закрывает вход в дыхательные пути. Дыхание прекращается, и пища корнем языка проталкивается к глотке и далее по пищеводу попадает в желудок.
Желудок — ϶ᴛᴏ наиболее расширенная часть пищеварительного канала.
СЛАЙД №9 (Строение желудка)
Он расположен под диафрагмой с левого бока и имеет вид мешка, в котором различают следующие отделы кардиа, дно, тело, большую и малую кривизну и пилорическую часть представленную привратниковой пещерой, каналом привратника и самой областью этого сфинктера.
У взрослого человека в норме объём желудка около 3 литров, но у людей, которые постоянно передают, он может достигать 8 литров. Когда пищевой комок попадает в желудок, его мышцы начинают сокращаться и его содержимое перемешивается, а не лежит комочком. В это время на пищу продолжают действовать ферменты слюны и начинают действовать ферменты желудочного сока.
Желудочный сок — ϶ᴛᴏ прозрачная жидкость имеющая кислую реакцию, благодаря наличию хлоридной кислоты, также в её состав входят ферменты (пепсин, липаза) и муцин (слизь). За сутки у человека продуцируется порядка 2-2,5 литров желудочного сока. Его вырабатывают многочисленные железы слизистой желудка.
СЛАЙД № 10 (Структура желудка)
Железы желудка трёх типов: одни вырабатывают ферменты, другие – кислоту, а третьи вырабатывают муцин. Муцин защищает стенки желудка от механических повреждений и действия кислоты. Хлоридная кислота:
— активизирует ферменты; способствует частичному разрушению белков пищи;
— стимулирует моторику желудка;
— убивает болезнетворных бактерий попавших с пищей;
— замедляет процессы гниения.
Фермент пепсин способствует расщеплению белков до аминокислот, а фермент липаза расщепляет эмульгированные жиры. Ферменты желудочного сока наиболее активны при температуре 370С и в кислой среде.
Выделение желудочного сока регулируется нервной системой и гуморально.
Нервная регуляция состоит в безусловнорефлекторном сокоотделении и условнорефлекторном сокоотделении.
Первое возникает тогда, когда пищевой комок, попавший в желудок, действует как безусловный раздражитель на рецепторы стенок желудка и вызывает сокоотделение. Центр этого рефлекса расположен в продолговатом мозге. Условнорефлекторное сокоотделение возникает при определённых условиях, а именно запах пищи, её вид, даже звук готовящейся пищи способен вызвать выделение желудочного сока. Такой сок называют аппетитным.
Гуморальная регуляция осуществляется биологически активными веществами, такими как гастрин, серотонин, которые выделяются железами желудка во время пищеварения. Всасываясь в кровь, они стимулируют работу желёз желудка. В мясных, рыбных, овощных бульонах также находятся вещества, которые стимулируют работу желез желудка.
Время пребывания пищи в желудке составляет около 5-6 часов, за это время пищевой комок превращается в химус (пищевую кашицу) и благодаря сокращению мышц желудка попадает через пилорический сфинктер в тонкий кишечник.
СЛАЙД № 11 (Строение тонкого кишечника)
Кишечник – самая длинная часть пищеварительного тракта человека. Тонкий кишечник включает в себя три отдела – двенадцатиперстную кишку (длиной 20-30 см), тощую кишку (длиной 1,5-2 метра) и подвздошную кишку (длиной 2-3 метра). Общая длина тонкого кишечника составляет около 4 метров в состоянии тонуса (при жизни), и около 6-8 метров в состоянии расслабления (после смерти).
СЛАЙД № 12 (Двенадцатиперстная кишка)
В полость двенадцатиперстной кишки открываются протоки поджелудочной железы и печени.
СЛАЙД № 13 (Строение поджелудочной железы)
Поджелудочная железа длиной 12-15 см, расположена под желудком, между селезёнкой и двенадцатиперстной кишкой. Она относится к железам смешанной секреции, ᴛ.ᴇ. одни её клетки вырабатывают поджелудочный сок, а другие (островки Лангерганса) продуцируют гормоны (инсулин и глюкагон). Сок поджелудочной железы содержит ферменты: трипсин (расщепляет белки до аминокислот), амилазу (расщепляет крахмал до глюкозы), липазу (расщепляет жиры до глицерина и жирных кислот).
СЛАЙД № 14 (Печень)
Печень — ϶ᴛᴏ самая крупная железа организма, расположена в правом подреберье под диафрагмой. В печени постоянно образуется желчь – зеленовато-жёлтая, горькая на вкус жидкость. Когда пищеварение не происходит, желчь скапливается в жёлчном пузыре. За сутки вырабатывается около 600 мл желчи.
СЛАЙД № 15 (Значение желчи)
Функции желчи указаны на слайде.
Слизистая стенка тонкого кишечника образует огромное количество складок – ворсинок.
СЛАЙД № 16 (Строение микроворсинок)
Клетки каждой ворсинки, в свою очередь, имеют выросты мембраны – микроворсинки, что во много раз увеличивает поверхность контакта с химусом, соответственно площадь всасывания. Всасывающая поверхность тонкого кишечника составляет 500 м2.
referatwork.ru
Биологическое значение ферментов — Справочник химика 21
Изучение свойств ферментов позволяет более глубоко проникнуть в сложный комплекс процессов обмена веществ, составляющих основу той или иной физиологической функции. По образному утверждению А. Н. Баха, изучение ферментов может служить ключом к познанию закономерностей химических процессов, лежащих в основе жизнедеятельности организмов. В соответствии с этим одно из основных направлений современной энзимологии состоит Б изучении биологического значения ферментов, выяснения их роли в физиологических отправлениях организма. [c.54]БИОЛОГИЧЕСКОЕ ЗНАЧЕНИЕ ФЕРМЕНТОВ [c.120]
Расскажите о биологическом значении ферментов, [c.124]
Активность разнообразных биологических катализаторов (ферментов), а нередко и специфика происходящих в тканях биохимических процессов связаны с ограниченными зонами значений pH. Так, пепсин желудочного сока активен при pH 1,5—2,0 каталаза крови — при pH 7,0 тканевые катепсины при реакции среды, близкой к нейтральной, катализируют синтез белка, а при кислой реакции его расщепляют. [c.59]
Данная глава и вся остальная часть книги посвящены главным образом конкретным реакциям метаболических путей. Метаболические пути — это сложная сеть разветвленных и взаимозависимых последовательностей биохимических превращений. Пытаться запомнить все эти пути — задача довольно бессмысленная. Однако некоторые из главных метаболических последовательностей все же необходимо выучить и четко представлять себе их значение. Обе эти задачи будет легче решить, если сначала мы рассмотрим индивидуальные химические реакции, катализируемые ферментами, а затем сами метаболические пути. Это поможет нам понять саму логику объединения индивидуальных реакций в метаболические пути. Тем не менее, прежде чем перейти к осуществлению намеченного плана, целесообразно рассмотреть вкратце наиболее важные метаболические пути, что облегчит последующее обсуждение индивидуальных химических реакций, имеющих определенное биологическое значение. [c.81]
Подробная биография белка необходима для оценки биологического значения данного остатка. Как было показано на предыдущем примере, фиксация замен аминокислот почти полностью зависит от биологической роли соответствующей аминокислоты. Однако оценить эту роль довольно трудно, поскольку она может быть связана не только с определенной функцией белка, например каталитическим действием фермента, а со всеми другими взаимодействиями белка в организме на протяжении его жизненного пути от активации соответствующего гена до разложения полипептида. И хотя такие подробные биографии белков пока еще не доступны, можно тем не менее сделать некоторые общие замечания. [c.201]
Необыкновенным свойством ферментов является эффективность их каталитического действия. Катализируемые ферментами реакции протекают со скоростями, в 10 —10 раз большими, чем соответствующие некатализируемые реакции. Ферменты традиционно сравнивают с искусственными катализаторами, которые, как правило, в 10 — 10 раз менее эффективны для ускорения данной реакции, чем соответствующий фермент [730—732]. Кроме того, в отличие от экстремальных условий, часто необходимых для ускорения химических реакций в органической лаборатории, каталитическое действие ферментов достигается в водном растворе при биологических значениях pH и умеренных температурах и давлениях. [c.274]
Следует подчеркнуть, что в этом небольшом, казалось бы, химическом процессе — отщепление гексапептида от предшественника-заключено важное биологическое значение, поскольку при этом происходят формирование активного центра и образование трехмерной структуры трипсина, а известно (см. главы 1 и 4), что и белки биологически активны только в своей нативной трехмерной конформации. В том, что трипсин, как и другие протеиназы, вырабатывается в поджелудочной железе в неактивной форме, также имеется определенный физиологический смысл, поскольку в противном случае трипсин мог бы оказывать разрушающее протеолитическое действие не только на клетки самой железы, но и на другие ферменты, синтезируемые в ней (амилаза, липаза и др.). В то же время поджелудочная железа защищает себя еще одним механизмом-синтезом специфического белка ингибитора панкреатического трипсина. Этот ингибитор оказался [c.420]
Ферменты микроорганизмов. Ферментами, или энзимами, называются специфические белки с высоким молекулярным весом,, входящие в состав клеток и тканей живых организмов и значительно ускоряющие биохимические реакции. Поэтому они получили название органических или биологических катализаторов. Ферменты находятся везде, где только проявляется органическая жизнь. Их вырабатывают живые клетки, но осуществлять свое действие они могут и вне клеток. Очень велико значение ферментов в процессах обмена веществ внутри микробной клетки и между микроорганизмом и внешней средой, так как они ускоряют различные реакции, а следовательно, и весь обмен веществ. Ферменты были открыты в начале XIX в. В 1814 г. русский химик К. С. Кирхгоф обнаружил, что под действием вытяжки из проросших зерен крахмал превращается в сахар. Так был открыт первый фермент диастаз, или амилаза. В настоящее время открыт целый ряд ферментов, которые катализируют многочисленные реакции в живых организмах и, в частности, в микроорганизмах. Хи,мические реакции могут происходить и без ферментов, но при более высокой температуре и в присутствии кислот илн щелочей. [c.518]
Среди большого числа различных функций, выполняемых белками, в первую очередь следует отметить их роль в протекании метаболических процессов. Многочисленные химические превращения в клетке осуществляются в мягких условиях при температурах, близких к 40° С, и значениях pH среды, близких к нейтральным. В этих условиях скорости протекания большинства химических превращений в живых организмах ничтожно малы, поэтому обязательно присутствие специальных биологических катализаторов — ферментов (энзимов). Даже такая простая реакция, как дегидратация угольной кислоты [c.14]
Какое биологическое значение имеет специфичность ферментов [c.77]
Физиологическое значение белков трудно переоценить не случайно их называют носителями жизни . Белки — основной материал, из которого построен живой организм, т. е. протоплазма каждой живой клетки. Особый класс белков образуют биологические катализаторы— ферменты (см. 40.5) белковую природу имеет также часть гормонов (см. 40.4). Склеропротеины служат живым организмам для создания органов защиты (рога) или теплоизоляции (перьевой или волосяной покров). [c.547]
Если явление катализа имеет существенное значение для процессов, протекающих в неживой природе, то в
www.chem21.info
Белковая природа — фермент — Большая Энциклопедия Нефти и Газа, статья, страница 1
Белковая природа — фермент
Cтраница 1
Белковая природа ферментов обусловливает их неустойчивость ( лабильность), выражающуюся в том, что ферменты теряют активность в неблагоприятных условиях среды. Одним из важнейших факторов внешней среды является температура. С повышением температуры скорость ферментативного процесса, как и большинства химических реакций, возрастает, но в отличие от них в довольно узких пределах. По достижении определенной температуры, характерной для каждого фермента, наблюдается падение скорости ферментативной реакции. Уменьшение скорости связано с деструкцией белковой части фермента при повышенных температурах и потерей в результате этого каталитической активности. [1]
Белковая природа ферментов ограничивает их применение в медицинской практике. В организме, в частности в кровяном русле, находится значительное количество протеолитических ферментов, с большой скоростью гидролизующих чужеродные белки. Кроме того, большинство белков являются антигенами и при попадании в организм моментально блокируются соответствующими антителами. Несмотря на указанные ограничения, спектр применения различных ферментов в медицинской практике из года в год расширяется. При создании комплексных лекарственных форм на основе ферментов большое внимание уделяется соотношению отдельных компонентов. [2]
Вескими доказательствами белковой природы фермента являются его получение в чистом виде и выделение в форме кристаллов белка. К настоящему времени получено более 1000 кристаллических ферментов. [3]
Вильштеттера и др. Белковая природа ферментов была однозначно доказана в 1926 г. американским биохимиком Дж. [4]
Чувствительность к повышению температуры указывает на белковую природу фермента. [5]
Для ферментативных реакций Q10 изменяется в пределах от I до 2, что обусловлено белковой природой ферментов, особенностями протекания ферментативной реакции и внутренней среды организма. Влияние температуры на скорость ферментативной реакции очень многообразно. Она может прежде всего влиять на стабильность фермента, ускоряя денатурацию ферментативного белка, что связано с инактивацией фермента; на сродство фермента к субстрату; скорость распада фермент-субстратного комплекса, всегда образующегося при ферментативной реакции; на сродство фермента к активаторам и ингибиторам, если они имеются в системе. Повышение температуры, с одной стороны, ускоряет саму ферментативную ( каталитическую) реакцию; с другой стороны, ускоряется инактивация фермента. Таким образом, с повышением температуры при ферментативных реакциях, как и вообще при химических процессах, растет реакционная способность, истинная каталитическая активность. Но ферменты представляют собой белки, которые необратимо денатурируют при увеличении температуры выше 50 С, причем скорость денатурации при нагревании увеличивается во много раз быстрее, чем скорость любого химического превращения. Поэтому процесс инактивации, связанный с уменьшением концентрации фермента в системе, обусловливает при дальнейшем повышении температуры замедление реакции. [6]
Белковая природа ферментов объяснила многие детали их синтеза в клетках, причины, по которым они легко фиксируются на мембранах, и вместе с тем поставила важную проблему в теореии катализа — вопрос о механизме действия биологических катализаторов, которые, обладая очень сложной геометрической структурой, не являются вполне жесткими, подобно кристаллическим оксидам или металлам, а могут изменяться уже в процессе каталитической реакции. [7]
Ферменты могут быть определены как макромолекулярные катализаторы биологического происхождения. В этом определении нет указаний на белковую природу ферментов, и, действительно, можно допустить, что тот или иной фермент, не выделенный в чистом виде, окажется веществом небелковой природы. До сих пор, однако, подобные ферменты не были обнаружены, поэтому мы вправе определить ферменты также и как каталитически активные белки. [8]
Надо сказать, что авторы нового метода были абсолютно уверены в правильности своих выводов. Особенно энергично и последовательно отстаивал точку зрения о белковой природе ферментов Нортроп. Вместе с тем в научной печати, особенно в европейской, появились многочисленные рассуждения о том, что новый метод это лишь способ выделения фермента из раствора в адсорбированном на белке виде, что эти методы отнюдь не являются методами очистки ферментов. [9]
Ферменты, которые удалось выделить в кристаллическом состоянии, обладают очень высокой удельной активностью. Растворы кристаллических ферментов способны проявлять каталитические свойства при таких незначительных концентрациях фермента, при которых белковая природа фермента не может быть обнаружена обычными химическими реакциями на белок. [10]
Использование микробных ферментов в медицине весьма перспективно и, несомненно, будет расширяться. Трудности в применении ферментных препаратов для целей медицины состоят в необходимости очистки их от пирогенных веществ, токсинов и других примесей. Принимая во внимание белковую природу ферментов, необходимо проверять их на антигенное действие и аллергическую ре акцию организма. [11]
Самнер в 1926 г. первым неопровержимо доказал, что ферменты имеют белковую природу. С тех пор в кристаллическом виде получено уже более 100 ферментов, и все они оказались белками. В настоящее время вопрос о белковой природе ферментов решен настолько определенно, что под словом фермент автоматически подразумевается белок. [12]
Кристаллические ферменты обладают очень высокой каталитической активностью, не меняющейся при многократных перекристаллизациях. Было установлено также, что снижение активности фермента всегда сопровождается частичной денатурацией белка. Все эти факты заставили окончательно признать белковую природу ферментов. [13]
Это не значит, однако, что признание белковой природы ферментов было окончательно отвергнуто. [14]
Самнер не сдался и приступил к выполнению трудной задачи: доказать, что каталитическая активность является свойством самого белка. В качестве примера его работы упомянем об очистке специфического антитела антиуреазы; Самнер показал, что после частичного переваривания уреазы остаточная ферментативная активность точно соответствует количеству вещества осаждаемого антиуреазой. После работы Самнера многие ферменты были получены в кристаллическом виде и белковая природа ферментов перестала вызывать сомнения. [15]
Страницы: 1 2
www.ngpedia.ru
Leave A Comment